A prolin az α-aminosavak egyike, amelyet az élő szervezetek a fehérjék építőköveként használnak. A prolin L-izomerje, amely az egyetlen olyan forma, amely részt vesz a fehérjeszintézisben, egyike az állati fehérjékben gyakori 20 standard aminosavnak, és az ember normális működéséhez szükséges. A prolin egyedülálló ezek között abban, hogy a nitrogénatom a gyűrűszerkezet, a szénatomok ciklikus sorának része, nem pedig a gyűrűn kívül helyezkedik el. Ez azt jelenti, hogy aminocsoportja, amelyen keresztül a többi aminosavhoz kapcsolódik, egy másodlagos aminocsoport, nem pedig egy elsődleges aminocsoport (-NH2), mint a többi tizenkilenc aminosavban.
A prolin nem tartozik az “esszenciális aminosavak” közé, mivel nem kell a táplálékkal bevinni, hanem az emberi szervezet kémiai reakciók révén más vegyületekből, nevezetesen a glutaminsavból szintetizálhatja.
A prolin egyedi szerkezete – az aminocsoport a gyűrűszerkezet része – fontos a fehérjék alakja szempontjából. Egy fehérje funkcionalitása attól függ, hogy képes-e pontos háromdimenziós alakba hajtogatni. A prolin más aminosavakhoz való kapcsolódása az aminocsoporton keresztül hozzájárul a fehérje alakjának különböző elhajlásaihoz és elgörbüléseihez, amelyek nélkül a fehérje nem tudna megfelelően működni. Ez rendkívüli összetettséget és harmóniát tükröz. Valahogyan a több száz aminosavból álló fehérjék képesek a megfelelő alakba konfigurálni magukat, és aztán létfontosságú funkciókat ellátni.
A prolin hárombetűs kódja a Pro, egybetűs kódja a P, kodonjai a CCU, CCC, CCA és CCG, rendszerezett neve pedig a pirrolidin-2-karbonsav (IUPAC-IUB 1983).
Szerkezet
A biokémiában az aminosav kifejezést gyakran használják kifejezetten az alfa-aminosavakra – azokra az aminosavakra, amelyekben az amino- és a karboxilátcsoport ugyanahhoz a szénhez, az úgynevezett α-szénhez (alfa-szénhez) kapcsolódik. Ezeknek az alfa-aminosavaknak az általános szerkezete:
R |H2N-C-COOH | H
ahol R az egyes aminosavakra jellemző oldalláncot jelenti. A prolin kivétel ez alól az alapszerkezet alól, mivel oldallánca a gerincoszlopra ciklizálódik, gyűrűs szerkezetet alkotva, amelyben egy másodlagos aminocsoport helyettesíti az elsődleges aminocsoportot.
A prolin egyedülálló a 20 standard aminosav között abban, hogy az aminocsoport része a ciklikus atomgyűrűnek. A többi tizenkilenc aminosav mind primer aminosav, amelyeknél az aminocsoport nem része az atomok körszerű tömbjének. A három szénatomos oldalláncnak a gerinc nitrogénjéhez való ciklikus kötődése miatt azonban a prolinból hiányzik az elsődleges aminocsoport (-NH2). A prolin nitrogénjét helyesen szekunder aminnak nevezik.
Ez a konfiguráció fontos tulajdonságokat kínál a fehérjék számára, mivel az aminocsoport (és a karboxil, -COOH) az, ami az egyik aminosavat a másikhoz köti. (A peptidkötés két molekula között létrejövő kémiai kötés, amikor az egyik molekula karboxilcsoportja reakcióba lép a másik molekula aminocsoportjával.) A prolin ezen egyedi aspektusa fontos a fehérje szerkezetének kialakításában, hozzájárulva a fehérje alakjának különböző hajlításaihoz és elhajlásaihoz. Ahhoz, hogy egy fehérje működni tudjon, meghatározott konformációs alakkal kell rendelkeznie.
A prolin néha aminosavnak nevezik, bár az International Union of Pure and Applied Chemistry (IUPAC) meghatározása szerint az amin kettős szén-nitrogén kötést igényel. A biológiai terminológiában azonban az “aminosavak” kategóriájába általában a prolin is beletartozik.
A legtöbb aminosav két lehetséges optikai izomerben fordul elő, amelyeket D-nek és L-nek neveznek. Az L-aminosavak képviselik a fehérjékben található aminosavak túlnyomó többségét. Ezeket nevezik proteinogén aminosavaknak. Ahogy a “proteinogén” (szó szerint fehérjeépítő) elnevezés is sugallja, ezeket az aminosavakat a standard genetikai kód kódolja, és részt vesznek a fehérjeszintézis folyamatában. A prolinban csak az L-sztereoizomer vesz részt az emlős fehérjék szintézisében.
A prolin kémiai képlete HO2CCH(NH[CH2)3, vagy általánosabban C5H9NO2.
Szerkezeti tulajdonságok
A prolin oldalláncának jellegzetes ciklikus szerkezete zárja a ϕ {\displaystyle \phi } 
A prolin a szabályos másodlagos szerkezeti elemek, például az alfa-hélixek és a béta-lapok közepén szerkezeti zavaróként viselkedik; a prolin azonban gyakran megtalálható az alfa-hélix első maradékaként (komponenseként) és a béta-lapok szélső szálaiban is. A prolin gyakran fordulókban is megtalálható, ami magyarázatot adhat arra a furcsa tényre, hogy a prolin általában oldószer-exponált, annak ellenére, hogy teljesen alifás oldallánca van. Mivel a prolinból hiányzik egy hidrogén az amidcsoporton, nem tud hidrogénkötés-donorként viselkedni, csak hidrogénkötés-akceptorként.
A több prolin és/vagy hidroxiprolin egy sorban poliprolin-hélixet hozhat létre, ami a kollagén uralkodó másodlagos szerkezete. A prolin prolil-hidroxiláz általi hidroxilálása (vagy más elektronelvonó szubsztituensek, például fluor hozzáadása) jelentősen növeli a kollagén konformációs stabilitását. Ezért a prolin hidroxilálása kritikus biokémiai folyamat a magasabb rendű szervezetek kötőszövetének fenntartásában. Súlyos betegségek, mint például a skorbut, e hidroxiláció hibáiból eredhetnek, például a prolil-hidroxiláz enzim mutációi vagy a szükséges aszkorbát (C-vitamin) kofaktor hiánya miatt.
Cis-transz izomerizáció
A prolin és más N-szubsztituált aminosavak (mint például a szarkozin) peptidkötései mind a cisz-, mind a transz-izomereket képesek benépesíteni. A legtöbb peptidkötés túlnyomórészt a transz izomert részesíti előnyben (jellemzően 99,9 százalékban feszültségmentes körülmények között), főként azért, mert az amidhidrogén (transz izomer) kisebb sztérikus taszítást nyújt az előző C α {\displaystyle \mathrm {C} ^{\alpha }} 
A cisz-transz prolin izomerizáció egy nagyon lassú folyamat, amely akadályozhatja a fehérje hajtogatását azáltal, hogy egy vagy több, a hajtogatás szempontjából kulcsfontosságú prolin a nem-natív izomerben reked, különösen, ha a natív izomer a ritkább cisz. Minden organizmus rendelkezik proilizomeráz enzimekkel, amelyek katalizálják ezt az izomerizációt, és egyes baktériumok rendelkeznek a riboszómához kapcsolódó speciális proilizomerázokkal. Azonban nem minden prolin nélkülözhetetlen a hajtogatáshoz, és a fehérjék hajtogatása normális sebességgel haladhat annak ellenére, hogy sok X-Pro peptidkötés nem-natív izomerje van.
Bioszintézis
A prolin bioszintetikusan az L-glutamát aminosavból származik, közvetlen prekurzora pedig az (S)-Δ1-pirrolin-5-karboxilát (P5C) iminsav. A tipikus bioszintézisben részt vevő enzimek a következők (Lehninger 2000):
- glutamát-kináz (ATP-függő)
- glutamát-dehidrogenáz (NADH vagy NADPH szükséges)
- pirrolin-5-karboxilát-reduktáz (NADH vagy NADPH szükséges)
Funkció
A fehérjék szerkezetében betöltött létfontosságú szerepe mellett, a prolint táplálékkiegészítőként, valamint biokémiai, mikrobiológiai és táplálkozástudományi kutatásokban is használják.
A prolin és származékai gyakran aszimmetrikus katalizátorok szerves reakciókban. A CBS redukció és a prolin által katalizált aldolkondenzáció kiemelkedő példák.
A prolin édes ízű, határozott utóízzel. A prolin a szecsuáni borshoz hasonlóan enyhe irritációt okoz a nyelven.
Vö. még
- Kollagén
- Balbach, J. és F. X. Schmid. “Prolin izomerizáció és katalízise a fehérje hajtogatásban”. In R. H. Pain, szerk. Mechanisms of Protein Folding, 2. szerk. Oxford University Press, 2001. ISBN 0199637881
- Doolittle, R. F. “Redundancies in protein sequences”. In G. D. Fasman, szerk. Prediction of Protein Structures and the Principles of Protein Conformation. New York: Plenum Press, 1989. ISBN 0306431319
- International Union of Pure and Applied Chemistry and International Union of Biochemistry and Molecular Biology (IUPAC-IUB) Joint Commission on Biochemical Nomenclature. 1983. Az aminosavak és peptidek nómenklatúrája és szimbolikája: Ajánlások a szerves & biokémiai nómenklatúráról, szimbólumok & terminológiájáról IUPAC-IUB. Retrieved August 30, 2007.
- Lehninger, A. L., D. L. Nelson, and M. M. Cox. Lehninger Principles of Biochemistry, 3rd ed. New York: Worth Publishing, 2000. ISBN 1572591536
Credits
A New World Encyclopedia írói és szerkesztői a New World Encyclopedia szabványainak megfelelően átírták és kiegészítették a Wikipédia szócikkét. Ez a szócikk a Creative Commons CC-by-sa 3.0 License (CC-by-sa) feltételei szerint, amely megfelelő forrásmegjelöléssel használható és terjeszthető. A licenc feltételei szerint, amely mind az Újvilág Enciklopédia munkatársaira, mind a Wikimédia Alapítvány önzetlen önkéntes közreműködőire hivatkozhat, elismerés jár. A cikk idézéséhez kattintson ide az elfogadható idézési formátumok listájáért.A wikipédisták korábbi hozzászólásainak története itt érhető el a kutatók számára:
- Prolin története
A cikk története az Újvilág Enciklopédiába való importálása óta:
- A “Prolin”
History of “Proline”
Note: Egyes korlátozások vonatkozhatnak az egyes képek használatára, amelyek külön licenc alatt állnak.