Agarose als 1%-gelplakken van ongeveer 1 mm dikte, gebufferd met een hoge pH (ongeveer 8,6), geniet traditioneel de voorkeur voor zowel de elektroforese als de reactie met antilichamen. Agarose werd als gelmatrix gekozen omdat het grote poriën heeft die vrije doorgang en scheiding van eiwitten mogelijk maken, maar ook een anker vormen voor de immunoprecipitaten van eiwitten en specifieke antilichamen. De hoge pH werd gekozen omdat antilichamen bij een hoge pH praktisch immobiel zijn. Voor de elektroforese werd normaliter een elektroforese-apparaat met een horizontale koelplaat aanbevolen.
Immunoprecipitaten kunnen in de natte agarosegel worden gezien, maar worden in de gedroogde gel gekleurd met eiwitkleuren zoals Coomassie Brilliant Blue. In tegenstelling tot SDS-gelelektroforese maakt de elektroforese in agarose natieve omstandigheden mogelijk, waardoor de natieve structuur en activiteiten van de onderzochte eiwitten behouden blijven; daarom maakt immuno-elektroforese naast de elektroforetische scheiding de karakterisering van enzymactiviteiten en ligandbinding enz. mogelijk.
De immuno-elektroforetische analyse ad modum Grabar is de klassieke methode van immuno-elektroforese. Eiwitten worden gescheiden door elektroforese, vervolgens worden antilichamen aangebracht in een trog naast de gescheiden eiwitten en er worden immunoprecipitaten gevormd na een periode van diffusie van de gescheiden eiwitten en de antilichamen tegen elkaar. De invoering van de immuno-elektroforetische analyse gaf een grote impuls aan de eiwitchemie; enkele van de allereerste resultaten waren de resolutie van eiwitten in biologische vloeistoffen en biologische extracten. Tot de belangrijke waarnemingen behoorden het grote aantal verschillende proteïnen in serum, het bestaan van verschillende immunoglobulineklassen en hun elektroforetische heterogeniteit.
Gekruiste immuno-elektroforese wordt ook wel tweedimensionale kwantitatieve immuno-elektroforese ad modum Clarke en Freeman of ad modum Laurell genoemd. Bij deze methode worden de eiwitten eerst gescheiden tijdens de elektroforese in de eerste dimensie, waarna in plaats van de diffusie naar de antilichamen toe, de eiwitten worden geëlektroforeerd in een antilichaam-bevattende gel in de tweede dimensie. Immunoprecipitatie vindt plaats tijdens de elektroforese in de tweede dimensie en de immunoprecipitaten hebben een karakteristieke klokvorm, waarbij elk precipitaat één antigeen vertegenwoordigt en de positie van het precipitaat afhankelijk is van de hoeveelheid eiwit en de hoeveelheid specifiek antilichaam in de gel, zodat relatieve kwantificering mogelijk is. De gevoeligheid en het oplossend vermogen van gekruiste immuno-elektroforese zijn groter dan die van de klassieke immuno-elektroforetische analyse en er bestaan verschillende varianten van de techniek die voor uiteenlopende doeleinden kunnen worden gebruikt. Gekruiste immuno-elektroforese is gebruikt voor onderzoek van eiwitten in biologische vloeistoffen, met name menselijk serum, en biologische extracten.
Rocket immuno-elektroforese is eendimensionale kwantitatieve immuno-elektroforese. De methode is gebruikt voor de kwantificatie van menselijke serumeiwitten voordat geautomatiseerde methoden beschikbaar kwamen.
Gesmolten raket immuno-elektroforese is een modificatie van eendimensionale kwantitatieve immuno-elektroforese die wordt gebruikt voor gedetailleerde meting van eiwitten in fracties van eiwitscheidingsexperimenten.
Affiniteitsimmuno-elektroforese is gebaseerd op veranderingen in het elektroforetische patroon van eiwitten door specifieke interactie of complexvorming met andere macromoleculen of liganden. Affiniteitsimmunoelectroforese wordt gebruikt voor de schatting van bindingsconstanten, zoals bijvoorbeeld met lectines of voor de karakterisering van eiwitten met specifieke kenmerken zoals glycaangehalte of ligandbinding. Sommige varianten van affiniteitsimmunoëlektroforese zijn vergelijkbaar met affiniteitschromatografie door het gebruik van geïmmobiliseerde liganden.
De open structuur van het immunoprecipitaat in de agarosegel maakt aanvullende binding van radioactief gemerkte antilichamen mogelijk om specifieke eiwitten aan het licht te brengen. Deze variant is gebruikt voor de identificatie van allergenen door reactie met IgE.
Twee factoren bepalen dat immuno-elektroforetische methoden niet op grote schaal worden gebruikt. Ten eerste zijn zij tamelijk arbeidsintensief en vereisen zij enige manuele expertise. Ten tweede vereisen zij vrij grote hoeveelheden polyklonale antilichamen. Tegenwoordig wordt voor de karakterisering van proteïnen de voorkeur gegeven aan gelelektroforese gevolgd door elektroblotting vanwege het gebruiksgemak, de hoge gevoeligheid en de geringe behoefte aan specifieke antilichamen. Bovendien worden eiwitten bij gelelektroforese gescheiden op basis van hun schijnbaar moleculair gewicht, hetgeen niet mogelijk is bij immuno-elektroforese, maar desondanks zijn immuno-elektroforetische methoden nog steeds nuttig wanneer niet-reducerende omstandigheden nodig zijn.