酵素は、特定の生理的機能を遂行するために、結合する基質の特異性が異なります。 ある種の酵素は、あまり特異的である必要はなく、したがって、反応を触媒するために多数の基質と結合することができる。 一方、ある種の生理機能では、適切な反応と生理的表現型が生じるために、単一の特異的基質に対する酵素の極めて高い特異性が必要とされる。 基質に対する特異性によって、分類の種類が異なる。 最も一般的には、絶対特異性、群特異性、連鎖特異性、立体化学特異性の4つのグループに分けられる。
絶対特異性編集
絶対特異性とは、酵素が1つの特定の基質に作用する排他的なものと考えることができる。 絶対的な特異性を持つ酵素は、その特定の基質との 1 つの反応のみを触媒する。 例えば、ラクターゼは乳糖をグルコースとガラクトースという2つの糖の単糖に分解する酵素である。 また、グルコキナーゼは、グルコースをグルコース-6-リン酸にリン酸化する反応に関与する酵素である。 主に肝臓で活性を持ち、ヘキソキナーゼの主要なアイソザイムである。
グループ特異性編集
グループ特異性とは、酵素が芳香族構造、リン酸基、メチル基などの特定の官能基を持つ分子としか反応しないことである。 例えば、ペプシンは、食事で摂取した食物の消化に欠かせない酵素で、フェニルアラニン、トリプトファン、チロシンなどの芳香族側鎖を認識しながら、疎水性アミノ酸の間のペプチド結合を加水分解します。 また、グルコースをリン酸化してグルコース-6-リン酸を生成する解糖系酵素であるヘキソキナーゼもその一例である。 この酵素は、複数のヘキソース（炭素数6の糖）を基質とすることができ、基質特異性を示す。 グルコースは解糖に関与するため、ヘキソキナーゼが関与する代謝経路において最も重要な基質の1つであるが、ヘキソキナーゼが反応を触媒できる唯一の基質というわけでもない。
Bond specificityEdit
Bond specificityは、Group specificityとは違って、特定の化学結合タイプを認識するものである。 これは、特定の反応を触媒するために特定の官能基の存在に依存するのではなく、特定の結合タイプ（たとえば、ペプチド結合）を認識する点で、グループ特異性とは異なっている。
立体化学的特異性編集
α-グリコシド結合を含む糖
このタイプの特異性は基質の光学活性の向きに敏感である。 立体化学的な分子は、平面偏光を回転させる方法、つまり結合の配向が異なる（α、βグリコシド結合を参照）。 立体化学的に特異的な酵素は、これらの特殊な性質を持つ基質と結合する。 例えば、β-グリコシダーゼはセルロースに存在するβ-グリコシド結合にのみ反応し、α-グリコシド結合を持つデンプンやグリコーゲンには存在しない。 このことは、哺乳類がどのように食物を消化することができるかに関係している。 例えば、哺乳類の唾液にはアミラーゼという酵素がありますが、この酵素はα結合に立体特異的で、このため哺乳類はデンプンとグリコーゲンをエネルギーとして効率的に利用できますが、セルロースは（β結合であるため）利用できません
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