Pro elektroforézu i reakci s protilátkami se tradičně upřednostňuje agaróza jako 1% gelové desky o tloušťce přibližně 1 mm pufrované při vysokém pH (přibližně 8,6). Agaróza byla zvolena jako gelová matrice, protože má velké póry umožňující volný průchod a separaci proteinů, ale poskytuje kotvu pro imunoprecipitáty proteinů a specifických protilátek. Vysoké pH bylo zvoleno proto, že protilátky jsou při vysokém pH prakticky nepohyblivé. Pro elektroforézu se obvykle doporučuje elektroforézní zařízení s horizontální chladicí deskou.
Imunoprecipitáty mohou být vidět ve vlhkém agarózovém gelu, ale ve vysušeném gelu se barví proteinovými barvivy, jako je Coomassie Brilliant Blue. Na rozdíl od SDS-gelové elektroforézy umožňuje elektroforéza v agaróze nativní podmínky, zachovává nativní strukturu a aktivity zkoumaných proteinů, proto imunoelektroforéza umožňuje kromě elektroforetické separace také charakterizaci enzymových aktivit a vazby ligandů atd.
Imunoelektroforetická analýza ad modum Grabar je klasickou metodou imunoelektroforézy. Proteiny jsou separovány elektroforézou, poté jsou ve žlábku vedle separovaných proteinů aplikovány protilátky a po určité době difúze separovaných proteinů a protilátek proti sobě vznikají imunoprecipitáty. Zavedení imunoelektroforetické analýzy znamenalo velký impuls pro chemii proteinů, jedny z prvních výsledků bylo rozlišení proteinů v biologických tekutinách a biologických extraktech. Mezi důležitá pozorování patřilo velké množství různých proteinů v séru, existence několika tříd imunoglobulinů a jejich elektroforetická heterogenita.
Křížová imunoelektroforéza se také nazývá dvourozměrná kvantitativní imunoelektroforéza ad modum Clarke a Freeman nebo ad modum Laurell. Při této metodě jsou bílkoviny nejprve separovány během elektroforézy v prvním rozměru a poté jsou místo difúze směrem k protilátkám elektroforetizovány do gelu obsahujícího protilátky v druhém rozměru. Imunoprecipitace proběhne během elektroforézy druhého rozměru a imunoprecipitáty mají charakteristický zvonovitý tvar, přičemž každý precipitát představuje jeden antigen, poloha precipitátu závisí na množství proteinu a také na množství specifické protilátky v gelu, takže lze provést relativní kvantifikaci. Citlivost a rozlišovací schopnost zkřížené imunoelektroforézy je vyšší než u klasické imunoelektroforetické analýzy a existuje více variant této techniky užitečných pro různé účely. Zkřížená imunoelektroforéza se používá ke studiu proteinů v biologických tekutinách, zejména v lidském séru, a biologických extraktech.
Rocketová imunoelektroforéza je jednorozměrná kvantitativní imunoelektroforéza. Tato metoda se používala ke kvantifikaci proteinů lidského séra předtím, než byly k dispozici automatizované metody.
Spojená raketová imunoelektroforéza je modifikací jednorozměrné kvantitativní imunoelektroforézy, která se používá k podrobnému měření proteinů ve frakcích z experimentů se separací proteinů.
Afinitní imunoelektroforéza je založena na změnách elektroforetického vzoru proteinů v důsledku specifické interakce nebo tvorby komplexů s jinými makromolekulami nebo ligandy. Afinitní imunoelektroforéza se používá k odhadu vazebných konstant, jako například u lektinů, nebo k charakterizaci proteinů se specifickými vlastnostmi, jako je obsah glykanů nebo vazba ligandů. Některé varianty afinitní imunoelektroforézy se použitím imobilizovaných ligandů podobají afinitní chromatografii.
Otevřená struktura imunoprecipitátu v agarózovém gelu umožní dodatečnou vazbu radioaktivně značených protilátek k odhalení specifických proteinů. Tato varianta byla použita pro identifikaci alergenů prostřednictvím reakce s IgE.
Dva faktory určují, že imunoelektroforetické metody nejsou široce používány. Zaprvé jsou poměrně pracné a vyžadují určitou manuální odbornost. Za druhé vyžadují poměrně velké množství polyklonálních protilátek. V současné době je pro charakterizaci proteinů preferovanou metodou gelová elektroforéza s následným elektroblotováním, a to pro její snadnou obsluhu, vysokou citlivost a nízké nároky na specifické protilátky. Kromě toho se proteiny při gelové elektroforéze dělí na základě jejich zdánlivé molekulové hmotnosti, čehož imunoelektroforéza nedosahuje, ale přesto jsou imunoelektroforetické metody stále užitečné, pokud jsou zapotřebí neredukující podmínky
.