A magas pH-értékkel (kb. 8,6) pufferelt, kb. 1 mm vastagságú, 1%-os géllapok formájában alkalmazott algarózt hagyományosan előnyben részesítik az elektroforézishez és az antitestekkel való reakcióhoz. Az agarózt azért választották gélmátrixnak, mert nagy pórusai lehetővé teszik a fehérjék szabad átjutását és elválasztását, ugyanakkor horgonyt biztosít a fehérje és a specifikus antitestek immunprecipitátumai számára. A magas pH-t azért választottuk, mert az antitestek magas pH-n gyakorlatilag immobilisak. Az elektroforézishez általában egy vízszintes hűtőlemezzel ellátott elektroforézisberendezést javasoltak.
A nedves agarózgélben láthatóak az immunprecipitátumok, de a szárított gélben fehérjefestékkel, például Coomassie Brilliant Blue festékkel megfesthetők. Az SDS-gélelektroforézissel ellentétben az agarózban végzett elektroforézis natív körülményeket tesz lehetővé, megőrizve a vizsgált fehérjék natív szerkezetét és aktivitását, ezért az immunelektroforézis az elektroforetikus elválasztás mellett lehetővé teszi az enzimaktivitás, ligandumkötés stb. jellemzését is.
Az immunelektroforézis klasszikus módszere az immunelektroforézis ad modum Grabar. A fehérjéket elektroforézissel választják el, majd az elválasztott fehérjék mellé egy vályúba antitesteket juttatnak, és az elválasztott fehérjék és az antitestek egymás elleni diffúziója után immunprecipitátumok keletkeznek. Az immunelektroforetikus analízis bevezetése nagy lendületet adott a fehérjekémiának, a legelső eredmények közé tartozott a biológiai folyadékokban és biológiai kivonatokban lévő fehérjék felbontása. A fontos megfigyelések között szerepelt a különböző fehérjék nagy száma a szérumban, több immunglobulin-osztály létezése és ezek elektroforetikus heterogenitása.
A keresztezett immunelektroforézist kétdimenziós kvantitatív immunelektroforézisnek is nevezik ad modum Clarke és Freeman vagy ad modum Laurell. Ennél a módszernél a fehérjéket először az első dimenziós elektroforézis során választják szét, majd az antitestek felé történő diffúzió helyett a fehérjéket a második dimenzióban egy antitestet tartalmazó gélbe elektroforizálják. Az immunprecipitáció a második dimenziós elektroforézis során történik, és az immunprecipitátumok jellegzetes harang alakúak, minden csapadék egy antigént képvisel, a csapadék helyzete a fehérje mennyiségétől, valamint a gélben lévő specifikus antitest mennyiségétől függ, így relatív mennyiségi meghatározás végezhető. A keresztezett immunelektroforézis érzékenysége és felbontóképessége nagyobb, mint a klasszikus immunelektroforézisé, és a technikának számos, különböző célokra használható változata létezik. A keresztezett immunelektroforézist biológiai folyadékokban, különösen emberi szérumban és biológiai kivonatokban lévő fehérjék vizsgálatára használják.
A rakéta immunelektroforézis egydimenziós kvantitatív immunelektroforézis. A módszert az emberi szérum fehérjéinek mennyiségi meghatározására használták, mielőtt az automatizált módszerek elérhetővé váltak.
A fúzionált rakéta immunelektroforézis az egydimenziós kvantitatív immunelektroforézis módosítása, amelyet a fehérjék részletes mérésére használnak a fehérjeelkülönítési kísérletek frakcióiban.
Affinitás immunelektroforézis a fehérjék elektroforetikus mintázatának más makromolekulákkal vagy ligandumokkal való specifikus kölcsönhatás vagy komplexképződés révén történő változásán alapul. Az affinitás immunelektroforézist kötési állandók becslésére használták, mint például lektinek esetében, vagy olyan fehérjék jellemzésére, amelyek specifikus tulajdonságokkal rendelkeznek, mint a glikántartalom vagy a ligandumkötés. Az affinitás immunelektroforézis egyes változatai az immobilizált ligandumok alkalmazásával hasonlítanak az affinitáskromatográfiához.
Az agarózgélben lévő immunprecipitátum nyitott szerkezete lehetővé teszi a radioaktívan jelölt antitestek további kötődését a specifikus fehérjék kimutatása érdekében. Ezt a változatot allergének azonosítására használták az IgE-vel való reakció révén.
Két tényező határozza meg, hogy az immunelektroforetikus módszereket nem használják széles körben. Először is meglehetősen munkaigényesek és némi manuális szakértelmet igényelnek. Másodszor meglehetősen nagy mennyiségű poliklonális antitestet igényelnek. Napjainkban a gélelektroforézis, majd az azt követő elektroblotting a fehérjék jellemzésének preferált módszere, mivel könnyen kezelhető, nagy érzékenységű és kevés specifikus antitestet igényel. Ráadásul a fehérjéket gélelektroforézissel látszólagos molekulatömegük alapján választják el, ami az immunelektroforézissel nem valósul meg, de ennek ellenére az immunelektroforézis módszerek még mindig hasznosak, ha nem redukáló körülményekre van szükség.