La proline est l’un des acides α-aminés qui sont utilisés par les organismes vivants comme éléments constitutifs des protéines. L’isomère L de la proline, qui est la seule forme qui intervient dans la synthèse des protéines, est l’un des 20 acides aminés standard communs aux protéines animales et nécessaires au fonctionnement normal de l’homme. La proline est unique en ce sens que l’atome d’azote fait partie de la structure du cycle, le réseau cyclique d’atomes de carbone, plutôt qu’à l’extérieur du cycle. C’est-à-dire que son groupe amino, par lequel elle se lie aux autres acides aminés, est une amine secondaire, plutôt qu’un groupe amine primaire (-NH2), comme dans les dix-neuf autres acides aminés.
La proline n’est pas classée comme un « acide aminé essentiel » car elle ne doit pas être apportée par le régime alimentaire, mais peut être synthétisée par le corps humain à partir d’autres composés par des réactions chimiques, notamment à partir de l’acide glutamique.
La structure unique de la proline, dont le groupe amino fait partie de la structure cyclique, est importante pour la forme des protéines. La fonctionnalité d’une protéine dépend de sa capacité à se plier en une forme tridimensionnelle précise. La liaison de la proline à d’autres acides aminés par l’intermédiaire du groupe amino contribue aux différents plis et coudes de la forme de la protéine, sans lesquels la protéine ne pourrait pas fonctionner correctement. Cela reflète une complexité et une harmonie extraordinaires. D’une manière ou d’une autre, les protéines composées de centaines d’acides aminés sont capables de se configurer elles-mêmes dans la forme correcte, puis de réaliser des fonctions vitales.
Le code à trois lettres de la proline est Pro, son code à une lettre est P, ses codons sont CCU, CCC, CCA et CCG, et son nom systématique est l’acide pyrrolidine-2-carboxylique (IUPAC-IUB 1983).
Structure
En biochimie, le terme acide aminé est fréquemment utilisé pour désigner spécifiquement les acides aminés alpha – ces acides aminés dans lesquels les groupes amino et carboxylate sont attachés au même carbone, le soi-disant carbone α (carbone alpha). La structure générale de ces acides aminés alpha est :
R |H2N-C-COOH | H
où R représente une chaîne latérale spécifique à chaque acide aminé. La proline est l’exception à cette structure de base puisque sa chaîne latérale se cyclise sur le squelette, formant une structure cyclique dans laquelle un groupe amino secondaire remplace le groupe amino primaire.
La proline est unique parmi les 20 acides aminés standard en ce que le groupe amino fait partie de l’anneau cyclique d’atomes. Les dix-neuf autres acides aminés sont tous des acides aminés primaires, le groupe amino ne faisant pas partie du réseau d’atomes en forme de cercle. Cependant, en raison de la liaison cyclique de la chaîne latérale à trois atomes de carbone à l’azote du squelette, la proline ne possède pas de groupe amine primaire (-NH2). L’azote de la proline est proprement qualifié d’amine secondaire.
Cette configuration offre des propriétés importantes aux protéines puisque c’est le groupe amino (et le carboxyle, -COOH) qui relie un acide aminé à l’autre. (Une liaison peptidique est une liaison chimique formée entre deux molécules lorsque le groupe carboxyle d’une molécule réagit avec le groupe amino de l’autre molécule). Cet aspect unique de la proline joue un rôle important dans l’établissement de la structure de la protéine, en contribuant aux divers coudes et plis de la forme de la protéine. Pour qu’une protéine fonctionne, elle doit avoir une forme conformationnelle particulière.
La proline est parfois appelée un acide aminé, bien que la définition de l’Union internationale de chimie pure et appliquée (UICPA) d’une amine exige une double liaison carbone-azote. Dans la terminologie biologique, cependant, la catégorie « acides aminés » est généralement considérée comme incluant la proline.
La plupart des acides aminés se présentent sous la forme de deux isomères optiques possibles, appelés D et L. Les acides aminés L représentent la grande majorité des acides aminés présents dans les protéines. Ils sont appelés acides aminés protéinogènes. Comme le suggère le nom « protéinogène » (littéralement, construction de protéines), ces acides aminés sont codés par le code génétique standard et participent au processus de synthèse des protéines. Dans la proline, seul le stéréo-isomère L est impliqué dans la synthèse des protéines des mammifères.
La proline a la formule chimique HO2CCH(NH[CH2)3, ou plus généralement, C5H9NO2.
Propriétés structurelles
La structure cyclique distinctive de la chaîne latérale de la proline verrouille son ϕ {\displaystyle \phi }. 
La proline agit comme un perturbateur structurel au milieu des éléments de structure secondaire régulière tels que les hélices alpha et les feuillets bêta ; cependant, la proline est couramment trouvée comme premier résidu (composant) d’une hélice alpha et également dans les brins de bord des feuillets bêta. La proline se trouve également couramment dans les spires, ce qui peut expliquer le fait curieux que la proline est généralement exposée aux solvants, malgré sa chaîne latérale complètement aliphatique. Parce que la proline n’a pas d’hydrogène sur le groupe amide, elle ne peut pas agir comme un donneur de liaison hydrogène, seulement comme un accepteur de liaison hydrogène.
Plusieurs prolines et/ou hydroxyprolines dans une rangée peuvent créer une hélice de polyproline, la structure secondaire prédominante dans le collagène. L’hydroxylation de la proline par la prolyl hydroxylase (ou d’autres ajouts de substituants attracteurs d’électrons tels que le fluor) augmente de manière significative la stabilité conformationnelle du collagène. L’hydroxylation de la proline est donc un processus biochimique essentiel au maintien du tissu conjonctif des organismes supérieurs. Des maladies graves telles que le scorbut peuvent résulter de défauts dans cette hydroxylation, par exemple, des mutations dans l’enzyme prolyl hydroxylase ou l’absence du cofacteur ascorbate (vitamine C) nécessaire.
Isomérisation cis-trans
Les liaisons peptidiques à la proline et à d’autres acides aminés N-substitués (tels que la sarcosine) sont capables de peupler à la fois les isomères cis et trans. La plupart des liaisons peptidiques préfèrent adopter l’isomère trans (typiquement 99,9 % dans des conditions non contraintes), principalement parce que l’hydrogène de l’amide (isomère trans) offre moins de répulsion stérique au C α {\displaystyle \mathrm {C} ^{\alpha }} 
L’isomérisation cis-trans de la proline est un processus très lent qui peut entraver la progression du repliement des protéines en piégeant une ou plusieurs prolines cruciales pour le repliement dans l’isomère non natif, en particulier lorsque l’isomère natif est le cis, plus rare. Tous les organismes possèdent des enzymes prolyl isomérases pour catalyser cette isomérisation, et certaines bactéries ont des prolyl isomérases spécialisées associées au ribosome. Cependant, toutes les prolines ne sont pas essentielles au repliement, et le repliement des protéines peut se dérouler à un rythme normal malgré la présence d’isomères non natifs de nombreuses liaisons peptidiques X-Pro.
Biosynthèse
La proline est biosynthétiquement dérivée de l’acide aminé L-glutamate et son précurseur immédiat est l’acide imino (S)-Δ1-pyrroline-5-carboxylate (P5C). Les enzymes impliquées dans une biosynthèse typique comprennent (Lehninger 2000) :
- glutamate kinase (ATP-dépendante)
- glutamate déshydrogénase (nécessite NADH ou NADPH)
- pyrroline-5-carboxylate réductase (nécessite NADH ou NADPH)
Fonction
En plus de son rôle vital dans la structure des protéines, la proline est également utilisée comme complément alimentaire et dans la recherche biochimique, microbiologique et nutritionnelle.
La proline et ses dérivés sont souvent utilisés comme catalyseurs asymétriques dans les réactions organiques. La réduction CBS et la condensation aldol catalysée par la proline en sont des exemples marquants.
La proline a une saveur sucrée avec un arrière-goût distinct. La proline provoque également une légère irritation de la langue comme le poivre de Sichuan.
Voir aussi
- Collagène
- Balbach, J., et F. X. Schmid. « L’isomérisation de la proline et sa catalyse dans le repliement des protéines ». Dans R. H. Pain, ed. Mechanisms of Protein Folding, 2e éd. Oxford University Press, 2001. ISBN 0199637881
- Doolittle, R. F. « Redondances dans les séquences de protéines ». Dans G. D. Fasman, ed. La prédiction des structures protéiques et les principes de la conformation des protéines. New York : Plenum Press, 1989. ISBN 0306431319
- Commission mixte de l’Union internationale de chimie pure et appliquée et de l’Union internationale de biochimie et biologie moléculaire (UICPA-IUB) sur la nomenclature biochimique. 1983. Nomenclature et symbolisme des acides aminés et des peptides : Recommandations sur la nomenclature biochimique organique &, symboles & terminologie UICPA-IUB. Consulté le 30 août 2007.
- Lehninger, A. L., D. L. Nelson, et M. M. Cox. Lehninger Principles of Biochemistry, 3rd ed. New York : Worth Publishing, 2000. ISBN 1572591536
Crédits
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- Histoire de la Proline
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