Anatomie et physiologie II

L’érythrocyte, communément appelé globule rouge (ou GR), est de loin l’élément formé le plus commun : Une seule goutte de sang contient des millions d’érythrocytes et seulement des milliers de leucocytes. Plus précisément, les hommes ont environ 5,4 millions d’érythrocytes par microlitre (µL) de sang, et les femmes environ 4,8 millions par µL. En fait, on estime que les érythrocytes représentent environ 25 % de l’ensemble des cellules de l’organisme. Comme vous pouvez l’imaginer, ce sont des cellules assez petites, avec un diamètre moyen de seulement 7 à 8 micromètres (µm) (figure 1). Les fonctions principales des érythrocytes sont de capter l’oxygène inhalé par les poumons et de le transporter vers les tissus de l’organisme, et de capter une partie (environ 24 %) du dioxyde de carbone rejeté par les tissus et de le transporter vers les poumons pour l’expiration. Les érythrocytes restent dans le réseau vasculaire. Bien que les leucocytes quittent généralement les vaisseaux sanguins pour remplir leurs fonctions défensives, le déplacement des érythrocytes hors des vaisseaux sanguins est anormal.

Forme et structure des érythrocytes

Lorsqu’un érythrocyte mûrit dans la moelle osseuse rouge, il extrude son noyau et la plupart de ses autres organites. Pendant le premier ou le deuxième jour où il se trouve dans la circulation, un érythrocyte immature, appelé réticulocyte, contient encore typiquement des restes d’organelles. Les réticulocytes doivent représenter environ 1 à 2 % de la numération érythrocytaire et fournissent une estimation approximative du taux de production des GR, des taux anormalement bas ou élevés indiquant des déviations dans la production de ces cellules. Ces restes, principalement des réseaux (réticulum) de ribosomes, sont cependant rapidement éliminés et les érythrocytes circulants matures ont peu de composants structurels cellulaires internes. En l’absence de mitochondries, par exemple, ils dépendent de la respiration anaérobie. Cela signifie qu’ils n’utilisent pas l’oxygène qu’ils transportent, de sorte qu’ils peuvent le délivrer entièrement aux tissus. Ils sont également dépourvus de réticules endoplasmiques et ne synthétisent pas de protéines. Les érythrocytes contiennent toutefois certaines protéines structurelles qui aident les cellules sanguines à conserver leur structure unique et leur permettent de changer de forme pour se faufiler dans les capillaires. Cela inclut la protéine spectrine, un élément protéique du cytosquelette.

Les érythrocytes sont des disques biconcaves, c’est-à-dire qu’ils sont dodus à leur périphérie et très fins au centre (figure 2). Comme ils sont dépourvus de la plupart des organites, il y a plus d’espace intérieur pour la présence des molécules d’hémoglobine qui, comme vous le verrez bientôt, transportent les gaz. La forme biconcave offre également une plus grande surface à travers laquelle les échanges gazeux peuvent se produire, par rapport à son volume ; une sphère de diamètre similaire aurait un rapport surface/volume plus faible. Dans les capillaires, l’oxygène transporté par les érythrocytes peut se diffuser dans le plasma puis à travers les parois capillaires pour atteindre les cellules, tandis qu’une partie du dioxyde de carbone produit par les cellules comme déchet se diffuse dans les capillaires pour être récupéré par les érythrocytes. Les lits capillaires sont extrêmement étroits, ce qui ralentit le passage des érythrocytes et permet aux échanges gazeux de se produire. Cependant, l’espace à l’intérieur des capillaires peut être si minuscule que, malgré leur petite taille, les érythrocytes peuvent être obligés de se replier sur eux-mêmes s’ils veulent se frayer un chemin. Heureusement, leurs protéines structurelles, comme la spectrine, sont flexibles, ce qui leur permet de se replier sur eux-mêmes à un degré surprenant, puis de se redresser lorsqu’ils entrent dans un vaisseau plus large. Dans les vaisseaux plus larges, les érythrocytes peuvent s’empiler un peu comme un rouleau de pièces de monnaie, formant un rouleau. »

Hémoglobine

L’hémoglobine est une grosse molécule composée de protéines et de fer. Elle est constituée de quatre chaînes repliées d’une protéine appelée globine, désignées alpha 1 et 2, et bêta 1 et 2 (figure 3a). Chacune de ces molécules de globine est liée à une molécule de pigment rouge appelée hème, qui contient un ion de fer (Fe2+) (figure 3b).

Chaque ion de fer dans l’hème peut se lier à une molécule d’oxygène ; par conséquent, chaque molécule d’hémoglobine peut transporter quatre molécules d’oxygène. Un érythrocyte individuel peut contenir environ 300 millions de molécules d’hémoglobine, et peut donc se lier à et transporter jusqu’à 1,2 milliard de molécules d’oxygène (voir figure 3b).

Dans les poumons, l’hémoglobine capte l’oxygène, qui se lie aux ions de fer, formant l’oxyhémoglobine. L’hémoglobine oxygénée rouge vif se déplace vers les tissus de l’organisme, où elle libère une partie des molécules d’oxygène, devenant une désoxyhémoglobine rouge plus foncée, parfois appelée hémoglobine réduite. La libération de l’oxygène dépend du besoin en oxygène des tissus environnants, de sorte que l’hémoglobine n’abandonne que rarement, voire jamais, la totalité de son oxygène. Dans les capillaires, le dioxyde de carbone passe dans la circulation sanguine. Environ 76 % se dissout dans le plasma, une partie restant sous forme de CO2 dissous, et le reste formant l’ion bicarbonate. Environ 23-24 % du dioxyde de carbone se lie aux acides aminés de l’hémoglobine, formant une molécule connue sous le nom de carbaminohémoglobine. Depuis les capillaires, l’hémoglobine ramène le dioxyde de carbone vers les poumons, où elle le libère pour l’échange d’oxygène.

Les changements dans les niveaux de GR peuvent avoir des effets importants sur la capacité de l’organisme à délivrer efficacement l’oxygène aux tissus. Une hématopoïèse inefficace se traduit par un nombre insuffisant de GR et entraîne l’une des nombreuses formes d’anémie. Une surproduction de globules rouges produit une condition appelée polycythémie. Le principal inconvénient de la polycythémie n’est pas l’incapacité à délivrer directement suffisamment d’oxygène aux tissus, mais plutôt l’augmentation de la viscosité du sang, qui rend plus difficile la circulation du sang par le cœur.

Chez les patients dont le taux d’hémoglobine est insuffisant, les tissus peuvent ne pas recevoir suffisamment d’oxygène, ce qui entraîne une autre forme d’anémie. Pour déterminer l’oxygénation des tissus, la valeur la plus intéressante pour les soins de santé est le pourcentage de saturation, c’est-à-dire le pourcentage de sites d’hémoglobine occupés par l’oxygène dans le sang d’un patient. En clinique, cette valeur est communément appelée simplement « pourcentage de sat. »

La saturation en pourcentage est normalement surveillée à l’aide d’un dispositif appelé oxymètre de pouls, qui est appliqué sur une partie fine du corps, généralement le bout du doigt du patient. L’appareil fonctionne en envoyant deux longueurs d’onde différentes de lumière (l’une rouge, l’autre infrarouge) à travers le doigt et en mesurant la lumière avec un photodétecteur à sa sortie. L’hémoglobine absorbe la lumière de manière différente en fonction de sa saturation en oxygène. L’appareil calibre la quantité de lumière reçue par le photodétecteur par rapport à la quantité absorbée par l’hémoglobine partiellement oxygénée et présente les données sous forme de pourcentage de saturation. Les valeurs normales de l’oxymètre de pouls sont comprises entre 95 et 100 %. Des pourcentages inférieurs reflètent une hypoxémie, c’est-à-dire un faible taux d’oxygène dans le sang. Le terme hypoxie est plus générique et désigne simplement un faible taux d’oxygène. Les niveaux d’oxygène sont également contrôlés directement à partir de l’oxygène libre dans le plasma, généralement à la suite d’une ponction artérielle. Lorsque cette méthode est appliquée, la quantité d’oxygène présente est exprimée en termes de pression partielle d’oxygène ou simplement pO2 et est généralement enregistrée en unités de millimètres de mercure, mm Hg.

Les reins filtrent environ 180 litres (~380 pintes) de sang chez un adulte moyen chaque jour, soit environ 20 % du volume total au repos, et servent donc de sites idéaux pour les récepteurs qui déterminent la saturation en oxygène. En réponse à l’hypoxémie, moins d’oxygène sortira des vaisseaux alimentant le rein, ce qui entraînera une hypoxie (faible concentration d’oxygène) dans le liquide tissulaire du rein où la concentration d’oxygène est réellement contrôlée. Les fibroblastes interstitiels du rein sécrètent de l’EPO, augmentant ainsi la production d’érythrocytes et rétablissant les niveaux d’oxygène. Dans une boucle classique de rétroaction négative, lorsque la saturation en oxygène augmente, la sécrétion d’EPO diminue, et vice versa, ce qui maintient l’homéostasie. Les populations vivant à haute altitude, avec des niveaux d’oxygène intrinsèquement plus faibles dans l’atmosphère, maintiennent naturellement un hématocrite plus élevé que les personnes vivant au niveau de la mer. Par conséquent, les personnes voyageant à haute altitude peuvent présenter des symptômes d’hypoxémie, tels que fatigue, maux de tête et essoufflement, pendant quelques jours après leur arrivée. En réponse à l’hypoxémie, les reins sécrètent de l’EPO pour augmenter la production d’érythrocytes jusqu’à ce que l’homéostasie soit à nouveau atteinte. Pour éviter les symptômes de l’hypoxémie ou du mal des montagnes, les alpinistes se reposent généralement pendant plusieurs jours, voire une semaine ou plus, dans une série de camps situés à des altitudes croissantes, afin de permettre aux niveaux d’EPO et, par conséquent, au nombre d’érythrocytes, d’augmenter. Lors de l’ascension des plus hauts sommets, comme le mont Everest et le K2 dans l’Himalaya, de nombreux alpinistes ont recours à de l’oxygène en bouteille lorsqu’ils approchent du sommet.

Cycle de vie des érythrocytes

La production d’érythrocytes dans la moelle se fait au rythme stupéfiant de plus de 2 millions de cellules par seconde. Pour que cette production ait lieu, un certain nombre de matières premières doivent être présentes en quantité suffisante. Il s’agit des mêmes nutriments qui sont essentiels à la production et à l’entretien de toute cellule, comme le glucose, les lipides et les acides aminés. Cependant, la production d’érythrocytes nécessite également plusieurs oligo-éléments :

• Fron. Nous avons dit que chaque groupe hémique d’une molécule d’hémoglobine contient un ion de l’oligo-élément fer. En moyenne, moins de 20 % du fer que nous consommons est absorbé. Le fer hémique, provenant d’aliments d’origine animale comme la viande, la volaille et le poisson, est absorbé plus efficacement que le fer non hémique provenant d’aliments végétaux. Une fois absorbé, le fer fait partie de la réserve totale de fer de l’organisme. La moelle osseuse, le foie et la rate peuvent stocker le fer dans les composés protéiques que sont la ferritine et l’hémosidérine. La ferroportine transporte le fer à travers les membranes plasmatiques des cellules intestinales et de ses sites de stockage vers le liquide tissulaire où il passe dans le sang. Lorsque l’EPO stimule la production d’érythrocytes, le fer est libéré de son stockage, lié à la transferrine et transporté vers la moelle rouge où il se fixe aux précurseurs des érythrocytes.
• Cuivre. Oligo-élément, le cuivre est un composant de deux protéines plasmatiques, l’héphaestine et la céruloplasmine. Sans ces dernières, l’hémoglobine ne pourrait être produite de manière adéquate. Située dans les villosités intestinales, l’héphaestine permet l’absorption du fer par les cellules intestinales. La céruloplasmine transporte le cuivre. Toutes deux permettent l’oxydation du fer de Fe2+ en Fe3+, une forme sous laquelle il peut être lié à sa protéine de transport, la transferrine, pour être transporté vers les cellules de l’organisme. Dans un état de carence en cuivre, le transport du fer pour la synthèse de l’hème diminue, et le fer peut s’accumuler dans les tissus, où il peut éventuellement conduire à des dommages aux organes.
• Zinc. L’oligo-élément zinc fonctionne comme une co-enzyme qui facilite la synthèse de la partie hémique de l’hémoglobine.
• Vitamines B. Les vitamines B, le folate et la vitamine B12, fonctionnent comme des coenzymes qui facilitent la synthèse de l’ADN. Elles sont donc toutes deux essentielles à la synthèse de nouvelles cellules, y compris les érythrocytes.

Les érythrocytes vivent jusqu’à 120 jours dans la circulation, après quoi les cellules usées sont éliminées par un type de cellule phagocytaire myéloïde appelée macrophage, située principalement dans la moelle osseuse, le foie et la rate. Les composants de l’hémoglobine des érythrocytes dégradés sont ensuite traités comme suit :

• La globine, la partie protéique de l’hémoglobine, est décomposée en acides aminés, qui peuvent être renvoyés à la moelle osseuse pour être utilisés dans la production de nouveaux érythrocytes. L’hémoglobine qui n’est pas phagocytée est décomposée dans la circulation, libérant des chaînes alpha et bêta qui sont éliminées de la circulation par les reins.
• Le fer contenu dans la partie hémique de l’hémoglobine peut être stocké dans le foie ou la rate, principalement sous forme de ferritine ou d’hémosidérine, ou transporté dans la circulation sanguine par la transferrine vers la moelle osseuse rouge pour être recyclé en nouveaux érythrocytes.
• La partie non ferreuse de l’hème est dégradée en un déchet, la biliverdine, un pigment vert, puis en un autre déchet, la bilirubine, un pigment jaune. La bilirubine se lie à l’albumine et voyage dans le sang jusqu’au foie, qui l’utilise dans la fabrication de la bile, un composé libéré dans les intestins pour aider à émulsionner les graisses alimentaires. Dans le gros intestin, les bactéries séparent la bilirubine de la bile et la transforment en urobilinogène, puis en stercobiline. Elle est ensuite éliminée de l’organisme dans les selles. Les antibiotiques à large spectre éliminent généralement aussi ces bactéries et peuvent modifier la couleur des selles. Les reins éliminent également toute bilirubine circulante et d’autres sous-produits métaboliques associés tels que les urobilines et les sécrètent dans l’urine.

Les pigments de dégradation formés par la destruction de l’hémoglobine peuvent être observés dans diverses situations. Au site d’une blessure, la biliverdine provenant des GR endommagés produit certaines des couleurs spectaculaires associées aux ecchymoses. En cas de défaillance du foie, la bilirubine ne peut être éliminée efficacement de la circulation et donne au corps une teinte jaunâtre associée à la jaunisse. Les stérocobilines présentes dans les selles produisent la couleur brune typique associée à ces déchets. Et le jaune de l’urine est associé aux urobilines.

Le cycle de vie des érythrocytes est résumé dans la figure 4:

Désordres des érythrocytes

La taille, la forme et le nombre des érythrocytes, ainsi que le nombre de molécules d’hémoglobine peuvent avoir un impact majeur sur la santé d’une personne. Lorsque le nombre de GR ou d’hémoglobine est insuffisant, l’état général est appelé anémie. Il existe plus de 400 types d’anémie et plus de 3,5 millions d’Américains souffrent de cette affection. L’anémie peut être divisée en trois grands groupes : celle causée par une perte de sang, celle causée par une production défectueuse ou réduite de globules rouges et celle causée par une destruction excessive de ces derniers. Les cliniciens utilisent souvent deux groupes pour le diagnostic : L’approche cinétique se concentre sur l’évaluation de la production, de la destruction et de l’élimination des GR, tandis que l’approche morphologique examine les GR eux-mêmes, en accordant une importance particulière à leur taille. Un test courant est le volume corpusculaire moyen (VCM), qui mesure la taille. Les cellules de taille normale sont qualifiées de normocytaires, les cellules plus petites que la normale sont qualifiées de microcytaires et les cellules plus grandes que la normale sont qualifiées de macrocytaires. La numération des réticulocytes est également importante et peut révéler une production insuffisante de GR. Les effets des différentes anémies sont étendus, car une réduction du nombre de GR ou d’hémoglobine entraîne une diminution de la quantité d’oxygène fournie aux tissus de l’organisme. L’oxygène étant nécessaire au fonctionnement des tissus, l’anémie entraîne de la fatigue, de la léthargie et un risque accru d’infection. Un déficit d’oxygène dans le cerveau nuit à la capacité de penser clairement, et peut provoquer des maux de tête et de l’irritabilité. Le manque d’oxygène laisse le patient essoufflé, même si le cœur et les poumons travaillent plus fort en réponse au déficit.

Les anémies avec perte de sang sont assez simples. Outre les saignements dus à des blessures ou à d’autres lésions, ces formes d’anémie peuvent être dues à des ulcères, des hémorroïdes, une inflammation de l’estomac (gastrite) et certains cancers du tractus gastro-intestinal. L’utilisation excessive d’aspirine ou d’autres anti-inflammatoires non stéroïdiens comme l’ibuprofène peut déclencher des ulcérations et des gastrites. Des menstruations excessives et la perte de sang pendant l’accouchement sont également des causes potentielles.

Les anémies causées par une production défectueuse ou réduite de GR comprennent l’anémie falciforme, l’anémie ferriprive, l’anémie vitaminique et les maladies de la moelle osseuse et des cellules souches.

• Un changement caractéristique de la forme des érythrocytes est observé dans la drépanocytose (également appelée anémie falciforme). Cette maladie génétique est causée par la production d’un type anormal d’hémoglobine, appelé hémoglobine S, qui fournit moins d’oxygène aux tissus et fait prendre aux érythrocytes une forme de faucille (ou de croissant), en particulier à de faibles concentrations d’oxygène (figure 5). Ces cellules de forme anormale peuvent alors se loger dans des capillaires étroits parce qu’elles sont incapables de se replier sur elles-mêmes pour se faufiler, bloquant ainsi le flux sanguin vers les tissus et provoquant divers problèmes graves, allant des articulations douloureuses au retard de croissance, voire la cécité et les accidents vasculaires cérébraux (AVC). La drépanocytose est une maladie génétique que l’on trouve particulièrement chez les personnes d’origine africaine.
• L’anémie ferriprive est le type le plus courant et résulte d’une quantité insuffisante de fer disponible pour permettre la production d’une quantité suffisante d’hème. Cette affection peut survenir chez les personnes présentant une carence en fer dans leur alimentation et est particulièrement fréquente chez les adolescents et les enfants, ainsi que chez les végétaliens et les végétariens. En outre, l’anémie ferriprive peut être causée soit par une incapacité à absorber et à transporter le fer, soit par des saignements lents et chroniques.
• Les anémies carencées en vitamines impliquent généralement une insuffisance de vitamine B12 et de folate.
  • L’anémie mégaloblastique implique une carence en vitamine B12 et/ou en folate, et implique souvent des régimes carencés en ces nutriments essentiels. Le manque de viande ou d’une source alternative viable, et la cuisson excessive ou la consommation de quantités insuffisantes de légumes peuvent entraîner un manque de folate.
  • L’anémie pernicieuse est causée par une mauvaise absorption de la vitamine B12 et est souvent observée chez les patients atteints de la maladie de Crohn (un trouble intestinal grave souvent traité par chirurgie), l’ablation chirurgicale des intestins ou de l’estomac (fréquente dans certaines chirurgies de perte de poids), les parasites intestinaux et le SIDA.
  • Les grossesses, certains médicaments, la consommation excessive d’alcool et certaines maladies comme la maladie cœliaque sont également associés à des carences en vitamines. Il est essentiel d’apporter suffisamment d’acide folique pendant les premiers stades de la grossesse pour réduire le risque de malformations neurologiques, notamment le spina bifida, un défaut de fermeture du tube neural.
• Des processus pathologiques divers peuvent également interférer avec la production et la formation de GR et d’hémoglobine. Si les cellules souches myéloïdes sont défectueuses ou remplacées par des cellules cancéreuses, les quantités de GR produites seront insuffisantes.
  • L’anémie aplastique est la condition dans laquelle il y a un nombre déficient de cellules souches de GR. L’anémie aplastique est souvent héréditaire ou peut être déclenchée par des radiations, des médicaments, une chimiothérapie ou une infection.
  • La thalassémie est une maladie héréditaire survenant généralement chez les individus originaires du Moyen-Orient, de la Méditerranée, d’Afrique et d’Asie du Sud-Est, dans laquelle la maturation des GR ne se déroule pas normalement. La forme la plus grave est appelée anémie de Cooley.
  • L’exposition au plomb d’origine industrielle ou même la poussière provenant d’écailles de peintures contenant du fer ou de poteries qui n’ont pas été correctement vernies peuvent également entraîner la destruction de la moelle rouge.
• Divers processus pathologiques peuvent également entraîner des anémies. Il s’agit notamment des maladies rénales chroniques souvent associées à une diminution de la production d’EPO, de l’hypothyroïdie, de certaines formes de cancer, du lupus et de la polyarthrite rhumatoïde.

Contrairement à l’anémie, un nombre élevé de GR est appelé polyglobulie et est détecté dans l’hématocrite élevé d’un patient. Elle peut survenir de manière transitoire chez une personne déshydratée ; lorsque l’apport hydrique est insuffisant ou que les pertes d’eau sont excessives, le volume plasmatique diminue. Par conséquent, l’hématocrite augmente. Pour les raisons mentionnées précédemment, une forme légère de polyglobulie est chronique mais normale chez les personnes vivant en haute altitude. Certains athlètes d’élite s’entraînent en altitude spécifiquement pour induire ce phénomène. Enfin, un type de maladie de la moelle osseuse appelé polyglobulie vera (du grec vera = « vrai ») provoque une production excessive d’érythrocytes immatures. La polyglobulie vera peut dangereusement augmenter la viscosité du sang, ce qui fait monter la tension artérielle et rend plus difficile pour le cœur de pomper le sang dans tout le corps. C’est une maladie relativement rare qui survient plus souvent chez les hommes que chez les femmes et qui est plus susceptible d’être présente chez les patients âgés ceux de plus de 60 ans.

Revue de chapitre

Les éléments formés les plus abondants dans le sang, les érythrocytes sont des disques rouges, biconcaves, emballés avec un composé porteur d’oxygène appelé hémoglobine. La molécule d’hémoglobine contient quatre protéines de globine liées à une molécule de pigment appelée hème, qui contient un ion de fer. Dans la circulation sanguine, le fer capte l’oxygène dans les poumons et le dépose dans les tissus ; les acides aminés de l’hémoglobine transportent ensuite le dioxyde de carbone des tissus vers les poumons.

Les érythrocytes ne vivent que 120 jours en moyenne, et doivent donc être remplacés en permanence. Les érythrocytes usés sont phagocytés par les macrophages et leur hémoglobine est dégradée. Les produits de dégradation sont recyclés ou éliminés comme déchets : La globine est décomposée en acides aminés pour la synthèse de nouvelles protéines ; le fer est stocké dans le foie ou la rate ou utilisé par la moelle osseuse pour la production de nouveaux érythrocytes ; et les restes d’hème sont transformés en bilirubine ou autres déchets qui sont absorbés par le foie et excrétés dans la bile ou éliminés par les reins. L’anémie est une carence en globules rouges ou en hémoglobine, alors que la polyglobulie est un excès de globules rouges.

Autocontrôle

Réponds à la ou aux questions ci-dessous pour voir dans quelle mesure tu comprends les sujets abordés dans la section précédente.

Glossaire

anémie : carence en globules rouges ou en hémoglobine

bilirubine : pigment biliaire jaunâtre produit lorsque le fer est retiré de l’hème et qu’il est ensuite dégradé en déchets

biliverdine : pigment biliaire vert produit lorsque la partie non ferreuse de l’hème est dégradée en déchet ; converti en bilirubine dans le foie

carbaminohémoglobine : composé de dioxyde de carbone et d’hémoglobine, et l’une des façons dont le dioxyde de carbone est transporté dans le sang

désoxyhémoglobine : molécule d’hémoglobine sans molécule d’oxygène liée à elle

érythrocyte : (également, globule rouge) cellule sanguine myéloïde mature qui est composée principalement d’hémoglobine et fonctionne principalement dans le transport de l’oxygène et du dioxyde de carbone

ferritine : forme de stockage du fer contenant des protéines que l’on trouve dans la moelle osseuse, le foie et la rate

globine : Protéine globulaire contenant de l’hème qui est un constituant de l’hémoglobine

hème : pigment rouge contenant du fer auquel se lie l’oxygène dans l’hémoglobine

hémoglobine : composé transportant l’oxygène dans les érythrocytes

hémosidérine : Forme de stockage du fer contenant des protéines que l’on trouve dans la moelle osseuse, le foie et la rate

hypoxémie : niveau de saturation en oxygène du sang inférieur à la normale (généralement <95 pour cent)

macrophage : cellule phagocytaire de la lignée myéloïde ; un monocyte mature

oxyhémoglobine : molécule d’hémoglobine à laquelle se lie l’oxygène

polycythémie : taux élevé d’hémoglobine, qu’il soit adaptatif ou pathologique

réticulocyte : érythrocyte immature pouvant encore contenir des fragments d’organelles

drépanocytose : (également, anémie falciforme) maladie du sang héréditaire dans laquelle les molécules d’hémoglobine sont malformées, entraînant la dégradation des GR qui prennent une forme caractéristique de faucille

thalassémie : maladie du sang héréditaire dans laquelle la maturation des GR ne se déroule pas normalement, entraînant une formation anormale d’hémoglobine et la destruction des GR

transferrine : protéine plasmatique qui se lie de manière réversible au fer et le distribue dans tout l’organisme

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