La prolina es uno de los α-aminoácidos que utilizan los organismos vivos como componentes de las proteínas. El isómero L de la prolina, que es la única forma que interviene en la síntesis de proteínas, es uno de los 20 aminoácidos estándar comunes en las proteínas animales y necesarios para el funcionamiento normal de los seres humanos. La prolina es única entre ellos porque el átomo de nitrógeno forma parte de la estructura del anillo, el conjunto cíclico de átomos de carbono, en lugar de estar fuera del anillo. Es decir, su grupo amino, a través del cual se une a los otros aminoácidos, es una amina secundaria, en lugar de un grupo amino primario (-NH2), como en los otros diecinueve aminoácidos.
La prolina no está clasificada como un «aminoácido esencial» ya que no tiene que ser ingerida con la dieta, sino que puede ser sintetizada por el cuerpo humano a partir de otros compuestos mediante reacciones químicas, sobre todo a partir del ácido glutámico.
La estructura única de la prolina, con el grupo amino como parte de la estructura del anillo, es importante para la forma de las proteínas. La funcionalidad de una proteína depende de su capacidad para plegarse en una forma tridimensional precisa. La unión de la prolina con otros aminoácidos a través del grupo amino contribuye a la formación de varias curvas y pliegues en la forma de la proteína, sin las cuales ésta no podría funcionar correctamente. Esto refleja una extraordinaria complejidad y armonía. De alguna manera, las proteínas compuestas por cientos de aminoácidos son capaces de configurarse en la forma correcta, y luego llevar a cabo funciones vitales.
El código de tres letras de la prolina es Pro, su código de una letra es P, sus codones son CCU, CCC, CCA y CCG, y su nombre sistemático es ácido pirrolidina-2-carboxílico (IUPAC-IUB 1983).
Estructura
En bioquímica, el término aminoácido se utiliza con frecuencia para referirse específicamente a los aminoácidos alfa, aquellos aminoácidos en los que los grupos amino y carboxilato están unidos al mismo carbono, el llamado carbono α (carbono alfa). La estructura general de estos aminoácidos alfa es:
R |H2N-C-COOH | H
donde R representa una cadena lateral específica de cada aminoácido. La prolina es la excepción a esta estructura básica, ya que su cadena lateral se cicla en la columna vertebral, formando una estructura de anillo en la que un grupo amino secundario sustituye al grupo amino primario.
La prolina es única entre los 20 aminoácidos estándar en el sentido de que el grupo amino forma parte del anillo cíclico de átomos. Los otros diecinueve aminoácidos son todos aminoácidos primarios, en los que el grupo amino no forma parte del anillo de átomos. Sin embargo, debido a la unión cíclica de la cadena lateral de tres carbonos con el nitrógeno de la columna vertebral, la prolina carece de un grupo amino primario (-NH2). El nitrógeno de la prolina se denomina propiamente amina secundaria.
Esta configuración ofrece importantes propiedades a las proteínas, ya que es el grupo amino (y el carboxilo, -COOH) el que une un aminoácido con otro. (Un enlace peptídico es un enlace químico que se forma entre dos moléculas cuando el grupo carboxilo de una molécula reacciona con el grupo amino de la otra molécula). Este aspecto único de la prolina es importante para establecer la estructura de la proteína, ya que contribuye a la formación de varias curvas y pliegues en la forma de la proteína. Para que una proteína funcione, debe tener una forma conformacional particular.
La prolina se denomina a veces aminoácido, aunque la definición de amina de la Unión Internacional de Química Pura y Aplicada (IUPAC) requiere un doble enlace carbono-nitrógeno. Sin embargo, en la terminología biológica, la categoría «aminoácidos» suele incluir a la prolina.
La mayoría de los aminoácidos se presentan en dos posibles isómeros ópticos, llamados D y L. Los aminoácidos L representan la gran mayoría de los aminoácidos que se encuentran en las proteínas. Se denominan aminoácidos proteinogénicos. Como sugiere el nombre «proteinogénico» (literalmente, constructor de proteínas), estos aminoácidos están codificados por el código genético estándar y participan en el proceso de síntesis de proteínas. En la prolina, sólo el estereoisómero L participa en la síntesis de las proteínas de los mamíferos.
La prolina tiene la fórmula química HO2CCH(NH[CH2)3, o más generalmente, C5H9NO2.
Propiedades estructurales
La estructura cíclica distintiva de la cadena lateral de la prolina bloquea su ϕ {\displaystyle \phi } 
La prolina actúa como disruptor estructural en el centro de los elementos regulares de la estructura secundaria, como las hélices alfa y las láminas beta; sin embargo, la prolina se encuentra comúnmente como el primer residuo (componente) de una hélice alfa y también en las hebras del borde de las láminas beta. La prolina también se encuentra comúnmente en los giros, lo que puede explicar el curioso hecho de que la prolina suele estar expuesta al disolvente, a pesar de tener una cadena lateral completamente alifática. Debido a que la prolina carece de un hidrógeno en el grupo amida, no puede actuar como donante de enlaces de hidrógeno, sólo como aceptor de enlaces de hidrógeno.
Múltiples prolinas y/o hidroxiprolinas en una fila pueden crear una hélice de poliprolina, la estructura secundaria predominante en el colágeno. La hidroxilación de la prolina por la prolil hidroxilasa (u otras adiciones de sustituyentes que retiran electrones, como el flúor) aumenta la estabilidad conformacional del colágeno de forma significativa. Por lo tanto, la hidroxilación de la prolina es un proceso bioquímico crítico para el mantenimiento del tejido conectivo de los organismos superiores. Enfermedades graves como el escorbuto pueden ser el resultado de defectos en esta hidroxilación, por ejemplo, mutaciones en la enzima prolil hidroxilasa o falta del cofactor necesario ascorbato (vitamina C).
Isomerización cis-trans
Los enlaces peptídicos a la prolina y a otros aminoácidos N-sustituidos (como la sarcosina) pueden poblar tanto los isómeros cis como los trans. La mayoría de los enlaces peptídicos prefieren adoptar el isómero trans (normalmente el 99,9 por ciento en condiciones no forzadas), principalmente porque el hidrógeno de la amida (isómero trans) ofrece menos repulsión estérica al C α {\displaystyle \mathrm {C} ^{alpha }} 
La isomerización de prolina cis-trans es un proceso muy lento que puede impedir el progreso del plegado de la proteína al atrapar una o más prolinas cruciales para el plegado en el isómero no nativo, especialmente cuando el isómero nativo es el cis más raro. Todos los organismos poseen enzimas prolinasas para catalizar esta isomerización, y algunas bacterias tienen prolinasas especializadas asociadas al ribosoma. Sin embargo, no todas las prolinas son esenciales para el plegado, y el plegado de las proteínas puede proceder a un ritmo normal a pesar de tener isómeros no nativos de muchos enlaces peptídicos X-Pro.
Biosíntesis
La prolina se deriva biosintéticamente del aminoácido L-glutamato y su precursor inmediato es el iminoácido (S)-Δ1-pirrolina-5-carboxilato (P5C). Las enzimas implicadas en una biosíntesis típica incluyen (Lehninger 2000):
- glutamato quinasa (dependiente de ATP)
- glutamato deshidrogenasa (requiere NADH o NADPH)
- pirrolina-5-carboxilato reductasa (requiere NADH o NADPH)
Función
Además de su papel vital en la estructura de las proteínas, la prolina también se utiliza como suplemento dietético y en la investigación bioquímica, microbiológica y nutricional.
La prolina y sus derivados se utilizan a menudo como catalizadores asimétricos en reacciones orgánicas. La reducción de CBS y la condensación de aldol catalizada por prolina son ejemplos destacados.
La prolina tiene un sabor dulce con un regusto distintivo. La prolina también provoca una ligera irritación en la lengua como la pimienta de Sichuan.
Ver también
- Colágeno
- Balbach, J., y F. X. Schmid. «Isomerización de prolina y su catálisis en el plegamiento de proteínas». En R. H. Pain, ed. Mechanisms of Protein Folding, 2nd ed. Oxford University Press, 2001. ISBN 0199637881
- Doolittle, R. F. «Redundancies in protein sequences». En G. D. Fasman, ed. Prediction of Protein Structures and the Principles of Protein Conformation. New York: Plenum Press, 1989. ISBN 0306431319
- Unión Internacional de Química Pura y Aplicada y Unión Internacional de Bioquímica y Biología Molecular (IUPAC-IUB) Comisión Conjunta de Nomenclatura Bioquímica. 1983. Nomenclatura y simbología para aminoácidos y péptidos: Recomendaciones sobre nomenclatura bioquímica orgánica, símbolos & terminología IUPAC-IUB. Retrieved August 30, 2007.
- Lehninger, A. L., D. L. Nelson, and M. M. Cox. Lehninger Principles of Biochemistry, 3rd ed. New York: Worth Publishing, 2000. ISBN 1572591536
Créditos
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- Historia de la prolina
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