Agarose i form af 1 % gelplader af ca. 1 mm tykkelse, der er bufferet ved høj pH (ca. 8,6), er traditionelt foretrukket til elektroforese og reaktion med antistoffer. Agarose blev valgt som gelmatrix, fordi den har store porer, der tillader fri passage og adskillelse af proteiner, men samtidig giver et anker for immunopræcipitater af protein og specifikke antistoffer. Den høje pH-værdi blev valgt, fordi antistoffer er praktisk talt immobile ved høj pH-værdi. Et elektroforeseudstyr med en vandret køleplade blev normalt anbefalet til elektroforese.
Immunopræcipitater kan ses i den våde agarosegel, men er farvet med proteinfarver som Coomassie Brilliant Blue i den tørrede gel. I modsætning til SDS-gelelektroforese muliggør elektroforese i agarose native forhold, der bevarer den native struktur og aktiviteterne af de undersøgte proteiner, hvorfor immunelektroforese muliggør karakterisering af enzymaktiviteter og ligandbinding osv. ud over den elektroforesetiske adskillelse.
Den immunelektroforesetiske analyse ad modum Grabar er den klassiske metode til immunelektroforese. Proteiner adskilles ved elektroforese, hvorefter antistoffer påføres i et trug ved siden af de adskilte proteiner, og der dannes immunopræcipitater efter en periode med diffusion af de adskilte proteiner og antistoffer mod hinanden. Indførelsen af den immunelektroforiske analyse gav et stort løft til proteinkemien, og nogle af de allerførste resultater var opløsningen af proteiner i biologiske væsker og biologiske ekstrakter. Blandt de vigtige observationer, der blev gjort, var det store antal forskellige proteiner i serum, eksistensen af flere immunoglobulinklasser og deres elektroforiske heterogenitet.
Krydset immunelektroforese kaldes også todimensional kvantitativ immunelektroforese ad modum Clarke og Freeman eller ad modum Laurell. Ved denne metode adskilles proteinerne først under den første dimensionselektroforese, hvorefter proteinerne i stedet for diffusion mod antistofferne elektroforeses i en antistofholdig gel i den anden dimension. Immunudfældningen finder sted under elektroforese i anden dimension, og immunudfældningerne har en karakteristisk klokkeform, idet hver udfældning repræsenterer et antigen, idet udfældningens placering afhænger af mængden af protein og mængden af specifikt antistof i gelen, således at der kan foretages en relativ kvantificering. Følsomheden og opløsningsevnen ved krydset immunelektroforese er større end ved den klassiske immunelektroforeseanalyse, og der findes flere variationer af teknikken, som kan anvendes til forskellige formål. Krydset immunelektroforese er blevet anvendt til undersøgelser af proteiner i biologiske væsker, især humant serum, og biologiske ekstrakter.
Rocket immunelektroforese er endimensional kvantitativ immunelektroforese. Metoden er blevet anvendt til kvantificering af proteiner i humant serum, før automatiserede metoder blev tilgængelige.
Fused rocket immunelektroforese er en modifikation af endimensionel kvantitativ immunelektroforese, der anvendes til detaljeret måling af proteiner i fraktioner fra proteinseparationsforsøg.
Affinitetsimmunelektroforese er baseret på ændringer i proteiners elektroforetiske mønster gennem specifik interaktion eller kompleksdannelse med andre makromolekyler eller ligander. Affinitetsimmunelektroforese er blevet anvendt til vurdering af bindingskonstanter, f.eks. med lektiner, eller til karakterisering af proteiner med specifikke egenskaber som f.eks. glykanindhold eller ligandbinding. Nogle varianter af affinitetsimmunelektroforese ligner affinitetskromatografi ved brug af immobiliserede ligander.
Den åbne struktur af immunoprecipitatet i agarosegelen vil tillade yderligere binding af radioaktivt mærkede antistoffer for at afsløre specifikke proteiner. Denne variant er blevet anvendt til identifikation af allergener gennem reaktion med IgE.
To faktorer er bestemmende for, at immunelektroforetiske metoder ikke anvendes i vid udstrækning. For det første er de ret arbejdskrævende og kræver en vis manuel ekspertise. For det andet kræver de ret store mængder polyklonale antistoffer. I dag er gelelektroforese efterfulgt af elektroblotting den foretrukne metode til proteinkarakterisering, fordi den er let at anvende, har en høj følsomhed og kun kræver få specifikke antistoffer. Desuden adskilles proteiner ved gelelektroforese på grundlag af deres tilsyneladende molekylvægt, hvilket ikke opnås ved immunelektroforese, men ikke desto mindre er immunelektroforetiske metoder stadig nyttige, når ikke-reducerende betingelser er nødvendige.