Proline é um dos aminoácidos α-aminoácidos que são usados pelos organismos vivos como blocos de construção de proteínas. O isômero L da prolina, que é a única forma envolvida na síntese de proteínas, é um dos 20 aminoácidos padrão comuns em proteínas animais e necessários para o funcionamento normal em humanos. A prolina é única entre estes, na medida em que o átomo de nitrogênio é parte da estrutura do anel, o conjunto cíclico de átomos de carbono, em vez de fora do anel. Ou seja, seu grupo aminoácido, através do qual se liga aos outros aminoácidos, é uma amina secundária, ao invés de um grupo de amina primária (-NH2), como nos outros dezenove aminoácidos.
A prolina não é classificada como um “aminoácido essencial” uma vez que não tem de ser ingerida com a dieta, mas pode ser sintetizada pelo corpo humano a partir de outros compostos através de reacções químicas, nomeadamente do ácido glutâmico.
A estrutura única da prolina, com o aminogrupo parte da estrutura do anel, é importante para a forma das proteínas. A funcionalidade de uma proteína depende da sua capacidade de dobrar para uma forma tridimensional precisa. A ligação da prolina com outros aminoácidos através do grupo de aminoácidos contribui para várias dobras e dobras na forma da proteína, sem as quais a proteína não poderia funcionar adequadamente. Isto reflete uma extraordinária complexidade e harmonia. De alguma forma, proteínas compostas de centenas de aminoácidos são capazes de se configurar na forma correta, e então realizar funções vitais.
O código de três letras da prolina é Pro, seu código de uma letra é P, seus códons são CCU, CCC, CCA, e CCG, e seu nome sistemático é ácido pirrolidina-2-carboxílico (IUPAC-IUB 1983).
Estrutura
Na bioquímica, o termo aminoácido é freqüentemente usado para se referir especificamente aos aminoácidos alfa – esses aminoácidos nos quais os grupos de amino e carboxilato estão ligados ao mesmo carbono, o chamado α-carbono (carbono alfa). A estrutura geral destes aminoácidos alfa é:
R |H2N-C-COOH | H
onde R representa uma cadeia lateral específica para cada aminoácido. A prolina é a excepção a esta estrutura básica, uma vez que a sua cadeia lateral cicla na espinha dorsal, formando uma estrutura circular na qual um grupo de aminoácidos secundários substitui o grupo de aminoácidos primários.
A prolina é única entre os 20 aminoácidos padrão, na medida em que o grupo de aminoácidos faz parte do anel cíclico dos átomos. Os outros dezenove aminoácidos são todos aminoácidos primários, sendo que o grupo de aminoácidos não faz parte da matriz de átomos em forma de círculo. No entanto, devido à ligação cíclica da cadeia lateral de três átomos ao azoto da espinha dorsal, falta à prolina um grupo de aminas primárias (-NH2). O nitrogênio na prolina é adequadamente referido como amina secundária.
Esta configuração oferece propriedades importantes às proteínas, uma vez que é o grupo amino (e o carboxil, -COOH) que liga um aminoácido ao outro. (Uma ligação peptídeo é uma ligação química formada entre duas moléculas quando o grupo carboxilo de uma molécula reage com o grupo aminoácido da outra molécula). Este aspecto único da prolina é importante para estabelecer a estrutura da proteína, contribuindo para várias dobras e dobras na forma da proteína. Para que uma proteína funcione, ela deve ter uma forma conformacional particular.
A prolina é às vezes chamada de aminoácido, embora a definição da União Internacional de Química Pura e Aplicada (IUPAC) de uma amina requeira uma dupla ligação carbono-nitrogênio. Na terminologia biológica, entretanto, a categoria “aminoácidos” é geralmente tomada para incluir a prolina.
A maioria dos aminoácidos ocorre em dois possíveis isômeros ópticos, chamados D e L. Os L aminoácidos representam a grande maioria dos aminoácidos encontrados nas proteínas. Eles são chamados aminoácidos proteinogênicos. Como o nome “proteinogénico” (literalmente, construção proteica) sugere, estes aminoácidos são codificados pelo código genético padrão e participam no processo de síntese proteica. Na prolina, apenas o L-stereoisómero está envolvido na síntese de proteínas de mamíferos.
Proline tem a fórmula química HO2CCH(NH[CH2)3, ou mais geralmente, C5H9NO2.
Propriedades estruturais
A estrutura cíclica distinta da cadeia lateral da prolina bloqueia a sua ϕ {\phi } 
A prolina atua como um disruptor estrutural no meio de elementos estruturais secundários regulares, tais como hélices alfa e folhas beta; entretanto, a prolina é comumente encontrada como o primeiro resíduo (componente) de uma hélice alfa e também nos fios das bordas das folhas beta. A prolina também é comumente encontrada em curvas, o que pode explicar o curioso fato de que a prolina é geralmente exposta ao solvente, apesar de ter uma cadeia lateral completamente alifática. Como a prolina não possui um hidrogênio no grupo amida, ela não pode atuar como um doador de ligação de hidrogênio, apenas como um aceitador de ligação de hidrogênio.
Multiplas prolinas e/ou hidroxiprolinas em uma linha podem criar uma hélice de poliprolina, a estrutura secundária predominante no colágeno. A hidroxilação da prolina por hidroxilase de prolilase (ou outras adições de substitutos da extracção de electrões como o flúor) aumenta significativamente a estabilidade conformacional do colagénio. Assim, a hidroxilação da prolina é um processo bioquímico crítico para a manutenção do tecido conjuntivo de organismos superiores. Doenças graves como o escorbuto podem resultar de defeitos nesta hidroxilação, por exemplo, mutações na enzima prolil hidroxilase ou falta do co-factor ascorbato (vitamina C) necessário.
Isomerização de cis-trans
As ligações do peptídeo à prolina e outros aminoácidos N-substituídos (como a sarcosina) são capazes de povoar tanto os isómeros cis como os isómeros trans. A maioria das ligações peptídeas prefere esmagadoramente adotar o isômero trans (tipicamente 99,9% sob condições não-tensionadas), principalmente porque o hidrogênio amida (isômero trans) oferece menos repulsão estéril ao anterior C α {\\i1}displaystyle \i}mathrm {C} “Alfa”… 
A isomerização da prolina cis-trans é um processo muito lento que pode impedir o progresso da dobra da proteína, prendendo uma ou mais prolinas cruciais para a dobra no isômero não nativo, especialmente quando o isômero nativo é o cis mais raro. Todos os organismos possuem enzimas de prolis isomerase para catalisar esta isomerização, e algumas bactérias têm isomerases de prolisomero especializadas associadas com o ribossomo. No entanto, nem todas as prolinas são essenciais para a dobra, e a dobra da proteína pode proceder a uma taxa normal, apesar de ter isómeros não nativos de muitas ligações X-Pro peptídeo.
Biossíntese
Proline é biosinteticamente derivado do aminoácido L-glutamato e o seu precursor imediato é o iminoácido (S)-Δ1-pirrolina-5-carboxilato (P5C). Enzimas envolvidas em uma biossíntese típica incluem (Lehninger 2000):
- glutamato quinase (dependente de ATP)
- glutamato desidrogenase (requer NADH ou NADPH)
- pirrolina-5-carboxilato redutase (requer NADH ou NADPH)
Função
Além do seu papel vital na estrutura das proteínas, proline também é usado como suplemento dietético e em pesquisas bioquímicas, microbiológicas e nutricionais.
Prolina e seus derivados são frequentemente usados como catalisadores assimétricos em reações orgânicas. A redução de CBS e a condensação de aldol catalisado de prolina são exemplos proeminentes.
Proline tem um sabor adocicado com um gosto residual distinto. A prolina também causa leve irritação na língua como Sichuan Pepper.
Veja também
- Collagen
- Balbach, J., e F. X. Schmid. “Isomerização da prolina e sua catálise em dobramento de proteínas”. Em R. H. Dor, Ed. Mechanisms of Protein Folding, 2ª ed. Oxford University Press, 2001. ISBN 0199637881
- Doolittle, R. F. “Redundâncias em sequências de proteínas”. Em G. D. Fasman, ed. Prediction of Protein Structures and the Principles of Protein Conformation”. New York: Plenum Press, 1989. ISBN 0306431319
- International Union of Pure and Applied Chemistry and International Union of Biochemistry and Molecular Biology (IUPAC-IUB) Joint Commission on Biochemical Nomenclature. 1983. Nomenclatura e simbolismo de aminoácidos e peptídeos: Recomendações sobre orgânica & nomenclatura bioquímica, símbolos & terminologia IUPAC-IUB. Recuperado em 30 de agosto de 2007.
- Lehninger, A. L., D. L. Nelson, e M. M. Cox. Lehninger Principles of Biochemistry, 3rd ed. New York: Worth Publishing, 2000. ISBN 1572591536
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