Enzymy różnią się pod względem specyficzności substratów, z którymi się wiążą, w celu wykonywania określonych funkcji fizjologicznych. Niektóre enzymy mogą wymagać mniejszej specyficzności i dlatego mogą wiązać się z licznymi substratami w celu katalizowania reakcji. Z drugiej strony, niektóre funkcje fizjologiczne wymagają ekstremalnej specyficzności enzymu dla pojedynczego specyficznego substratu, aby wystąpiła właściwa reakcja i fenotyp fizjologiczny. Poszczególne rodzaje kategoryzacji różnią się w zależności od ich specyficzności dla substratów. Najbardziej ogólnie, są one podzielone na cztery grupy: specyficzność bezwzględna, grupowa, powiązania i stereochemiczna.
Swoistość bezwzględnaEdit
Swoistość bezwzględna może być uważana za wyłączną, w której enzym działa na jeden specyficzny substrat. Enzymy bezwzględnie specyficzne będą katalizować tylko jedną reakcję ze swoim specyficznym substratem. Na przykład, laktaza jest enzymem specyficznym dla rozkładu laktozy na dwa cukry proste, glukozę i galaktozę. Innym przykładem jest glukokinaza, która jest enzymem biorącym udział w fosforylacji glukozy do glukozo-6-fosforanu. Jest ona aktywna głównie w wątrobie i jest głównym izozymem heksokinazy. Jej absolutna specyficzność odnosi się do glukozy będącej jedyną heksozą, która może być jej substratem, w przeciwieństwie do heksokinazy, która przyjmuje wiele heksoz jako swoje substraty.
Specyficzność grupowaEdit
Swoistość grupowa występuje, gdy enzym będzie reagował tylko z cząsteczkami, które mają specyficzne grupy funkcyjne, takie jak struktury aromatyczne, grupy fosforanowe i metylowe. Jednym z przykładów jest pepsyna, enzym kluczowy w trawieniu pokarmów przyjmowanych w naszej diecie, który hydrolizuje wiązania peptydowe pomiędzy hydrofobowymi aminokwasami, z rozpoznaniem aromatycznych łańcuchów bocznych, takich jak fenyloalanina, tryptofan i tyrozyna. Innym przykładem jest heksokinaza, enzym biorący udział w glikolizie, który fosforyluje glukozę w celu wytworzenia glukozo-6-fosforanu. Enzym ten wykazuje specyficzność grupową, dopuszczając jako substrat wiele heksoz (cukrów 6-węglowych). Glukoza jest jednym z najważniejszych substratów w szlakach metabolicznych z udziałem heksokinazy ze względu na jej rolę w glikolizie, ale nie jest jedynym substratem, z którym heksokinaza może katalizować reakcję.
Specyficzność wiązaniaEdit
Swoistość wiązania, w przeciwieństwie do swoistości grupowej, rozpoznaje określone typy wiązań chemicznych. Różni się ona od specyficzności grupowej, ponieważ nie jest zależna od obecności określonych grup funkcyjnych w celu katalizowania określonej reakcji, ale raczej od określonego typu wiązania (na przykład wiązania peptydowego).
Specyficzność stereochemicznaEdit
Ten typ specyficzności jest wrażliwy na aktywność optyczną orientacji substratu. Stereochemiczne cząsteczki różnią się sposobem, w jaki obracają płaszczyznę spolaryzowanego światła, lub orientacji wiązań (patrz alfa, beta wiązań glikozydowych). Enzymy, które są stereochemicznie specyficzne, będą wiązać substraty o tych szczególnych właściwościach. Na przykład beta-glikozydaza będzie reagować tylko z wiązaniami beta-glikozydowymi, które są obecne w celulozie, ale nie są obecne w skrobi i glikogenie, które zawierają wiązania alfa-glikozydowe. Ma to znaczenie dla sposobu, w jaki ssaki są w stanie trawić pokarm. Na przykład, enzym Amylaza jest obecny w ślinie ssaków, który jest stereospecyficzny dla wiązań alfa, to dlatego ssaki są w stanie skutecznie wykorzystać skrobię i glikogen jako formy energii, ale nie celulozy (ponieważ jest to beta-linkage).
.