Les enzymes varient dans la spécificité des substrats auxquels elles se lient, afin de réaliser des fonctions physiologiques spécifiques. Certaines enzymes peuvent avoir besoin d’être moins spécifiques et peuvent donc se lier à de nombreux substrats pour catalyser une réaction. D’autre part, certaines fonctions physiologiques exigent une extrême spécificité de l’enzyme pour un seul substrat spécifique afin qu’une réaction et un phénotype physiologique appropriés se produisent. Les différents types de catégorisations diffèrent en fonction de leur spécificité pour les substrats. Plus généralement, elles sont divisées en quatre groupes : la spécificité absolue, la spécificité de groupe, la spécificité de liaison et la spécificité stéréochimique.
Spécificité absolueEdit
La spécificité absolue peut être considérée comme étant exclusive, dans laquelle une enzyme agit sur un substrat spécifique. Les enzymes à spécificité absolue ne catalyseront qu’une seule réaction avec son substrat spécifique. Par exemple, la lactase est une enzyme spécifique de la dégradation du lactose en deux monosaccharides, le glucose et le galactose. Un autre exemple est la glucokinase, qui est une enzyme impliquée dans la phosphorylation du glucose en glucose-6-phosphate. Elle est principalement active dans le foie et constitue la principale isozyme de l’hexokinase. Sa spécificité absolue fait référence au glucose qui est le seul hexose pouvant être son substrat, par opposition à l’hexokinase, qui accueille de nombreux hexoses comme substrat.
Spécificité de groupeModifier
La spécificité de groupe se produit lorsqu’une enzyme ne réagit qu’avec des molécules qui ont des groupes fonctionnels spécifiques, tels que des structures aromatiques, des groupes phosphates et des méthyles. Un exemple est la pepsine, une enzyme cruciale dans la digestion des aliments ingérés dans notre alimentation, qui hydrolyse les liaisons peptidiques entre les acides aminés hydrophobes, avec une reconnaissance des chaînes latérales aromatiques telles que la phénylalanine, le tryptophane et la tyrosine. Un autre exemple est l’hexokinase, une enzyme impliquée dans la glycolyse qui phosphoryle le glucose pour produire du glucose-6-phosphate. Cette enzyme présente une spécificité de groupe en autorisant plusieurs hexoses (sucres à 6 carbones) comme substrat. Le glucose est l’un des substrats les plus importants dans les voies métaboliques impliquant l’hexokinase en raison de son rôle dans la glycolyse, mais il n’est pas le seul substrat avec lequel l’hexokinase peut catalyser une réaction.
Spécificité de liaisonModifier
La spécificité de liaison, contrairement à la spécificité de groupe, reconnaît des types de liaisons chimiques particuliers. Elle diffère de la spécificité de groupe, car elle ne dépend pas de la présence de groupes fonctionnels particuliers afin de catalyser une réaction particulière, mais plutôt d’un certain type de liaison (par exemple, une liaison peptidique).
Spécificité stéréochimiqueEdit
Ce type de spécificité est sensible à l’activité optique d’orientation du substrat. Les molécules stéréochimiques diffèrent par la façon dont elles tournent la lumière polarisée du plan, ou les orientations des liaisons (voir liaisons glycosidiques alpha, bêta). Les enzymes qui sont stéréochimiquement spécifiques se lieront à des substrats ayant ces propriétés particulières. Par exemple, la bêta-glycosidase ne réagira qu’avec les liaisons bêta-glycosidiques présentes dans la cellulose, mais pas dans l’amidon et le glycogène, qui contiennent des liaisons alpha-glycosidiques. Cet aspect est important pour la façon dont les mammifères sont capables de digérer les aliments. Par exemple, l’enzyme Amylase est présente dans la salive des mammifères, qui est stéréospécifique pour les liaisons alpha, c’est pourquoi les mammifères sont capables d’utiliser efficacement l’amidon et le glycogène comme formes d’énergie, mais pas la cellulose (parce qu’il s’agit d’une liaison bêta).