Elektroforeesissa ja vasta-aineiden kanssa tapahtuvassa reaktiossa käytetään perinteisesti mieluiten 1-prosenttista, noin 1 mm:n paksuista, korkeassa pH:ssa (noin 8,6) puskuroitua garoosia. Agaroosi valittiin geelimatriisiksi, koska siinä on suuret huokoset, jotka mahdollistavat proteiinien vapaan läpipääsyn ja erottelun, mutta se tarjoaa ankkurin proteiinin ja spesifisten vasta-aineiden immunoprecipitaateille. Korkea pH valittiin, koska vasta-aineet ovat käytännössä liikkumattomia korkeassa pH:ssa. Elektroforeesiin suositeltiin yleensä elektroforeesilaitteistoa, jossa on vaakasuora jäähdytyslevy.
Immunoprecipitaatit voivat näkyä märällä agaroosigeelillä, mutta ne värjäytyvät proteiinivärjäyksillä, kuten Coomassie Brilliant Blue -väriaineella, kuivatussa geelissä. Toisin kuin SDS-geelielektroforeesi, agaroosielektroforeesi mahdollistaa natiivit olosuhteet, jolloin tutkittavien proteiinien natiivirakenne ja aktiivisuus säilyvät, joten immunoelektroforeesi mahdollistaa elektroforeettisen erottelun lisäksi entsyymiaktiivisuuden ja ligandien sitoutumisen jne. karakterisoinnin.
Immunoelektroforeettinen analyysi ad modum Grabar on immunoelektroforeesin klassinen menetelmä. Proteiinit erotetaan toisistaan elektroforeesilla, sitten vasta-aineita levitetään kaukaloon erotettujen proteiinien viereen ja immunoprecipitaatit muodostuvat sen jälkeen, kun erotetut proteiinit ja vasta-aineet ovat diffusoituneet toisiaan vastaan. Immunoelektroforeettisen analyysin käyttöönotto antoi suuren sysäyksen proteiinikemialle, ja ensimmäisiä tuloksia olivat proteiinien erottaminen biologisista nesteistä ja biologisista uutteista. Merkittäviä havaintoja olivat muun muassa erilaisten proteiinien suuri määrä seerumissa, useiden immunoglobuliiniluokkien olemassaolo ja niiden elektroforeettinen heterogeenisuus.
Ristikkäisimmunoelektroforeesia kutsutaan myös kaksiulotteiseksi kvantitatiiviseksi immunoelektroforeesiksi ad modum Clarke ja Freeman tai ad modum Laurell. Tässä menetelmässä proteiinit erotetaan ensin ensimmäisen ulottuvuuden elektroforeesissa, minkä jälkeen proteiinit diffuusion sijasta kohti vasta-aineita elektroforeerataan vasta-aineita sisältävään geeliin toisessa ulottuvuudessa. Immunoprecipitaatio tapahtuu toisen ulottuvuuden elektroforeesin aikana, ja immunoprecipitaateilla on tyypillinen kellomainen muoto, jossa kukin saostuma edustaa yhtä antigeeniä, ja saostuman sijainti riippuu proteiinin määrästä sekä spesifisen vasta-aineen määrästä geelissä, joten suhteellinen kvantifiointi voidaan suorittaa. Ristiinkytketyn immunoelektroforeesin herkkyys ja erotuskyky ovat suuremmat kuin klassisen immunoelektroforeettisen analyysin herkkyys ja erotuskyky, ja tekniikasta on olemassa useita eri tarkoituksiin soveltuvia muunnelmia. Ristiinkytkettyä immunoelektroforeesia on käytetty biologisten nesteiden, erityisesti ihmisen seerumin, ja biologisten uutteiden proteiinien tutkimiseen.
Rocket-immunoelektroforeesi on yksiulotteinen kvantitatiivinen immunoelektroforeesi. Menetelmää on käytetty ihmisen seerumin proteiinien kvantifiointiin ennen kuin automatisoituja menetelmiä tuli saataville.
Fused rocket -immunoelektroforeesi on yksiulotteisen kvantitatiivisen immunoelektroforeesin modifikaatio, jota käytetään proteiinien yksityiskohtaiseen mittaamiseen proteiinierotuskokeiden fraktioissa.
Affiniteetti-immunoelektroforeesi perustuu proteiinien elektroforeettisen kuvion muutoksiin, jotka johtuvat spesifisestä vuorovaikutuksesta tai kompleksinmuodostuksesta toisten makromolekyylien tai ligandien kanssa. Affiniteetti-immunoelektroforeesia on käytetty sitoutumisvakioiden arviointiin, kuten esimerkiksi lektiinien kanssa, tai sellaisten proteiinien karakterisointiin, joilla on erityisominaisuuksia, kuten glykaanipitoisuus tai ligandin sitoutuminen. Jotkin affiniteetti-immunoelektroforeesin variantit muistuttavat affiniteettikromatografiaa käyttämällä immobilisoituja ligandeja.
Agaroosigeelissä olevan immunosakkaan avoin rakenne mahdollistaa radioaktiivisesti leimattujen vasta-aineiden lisäsitoutumisen spesifisten proteiinien paljastamiseksi. Tätä variaatiota on käytetty allergeenien tunnistamiseen reagoimalla IgE:n kanssa.
Kaksi tekijää määräävät sen, että immunoelektroforeettisia menetelmiä ei käytetä laajasti. Ensinnäkin ne ovat melko työläitä ja vaativat jonkin verran manuaalista asiantuntemusta. Toiseksi ne edellyttävät melko suuria määriä polyklonaalisia vasta-aineita. Nykyään geelielektroforeesi, jota seuraa elektroblottaus, on suositeltavin menetelmä proteiinien karakterisoinnissa, koska se on helppokäyttöinen, erittäin herkkä ja vaatii vain vähän spesifisiä vasta-aineita. Lisäksi proteiinit erotetaan geelielektroforeesissa niiden näennäisen molekyylipainon perusteella, mikä ei onnistu immunoelektroforeesilla, mutta siitä huolimatta immunoelektroforeettiset menetelmät ovat edelleen käyttökelpoisia, kun tarvitaan pelkistämättömiä olosuhteita.