Enzyme unterscheiden sich in der Spezifität der Substrate, an die sie binden, um bestimmte physiologische Funktionen zu erfüllen. Einige Enzyme müssen weniger spezifisch sein und können daher an zahlreiche Substrate binden, um eine Reaktion zu katalysieren. Andererseits erfordern bestimmte physiologische Funktionen eine extreme Spezifität des Enzyms für ein einziges spezifisches Substrat, damit eine ordnungsgemäße Reaktion und ein physiologischer Phänotyp auftreten können. Die verschiedenen Arten der Kategorisierung unterscheiden sich nach ihrer Spezifität für Substrate. Im Allgemeinen werden sie in vier Gruppen eingeteilt: absolute, Gruppen-, Bindungs- und stereochemische Spezifität.
Absolute SpezifitätBearbeiten
Absolute Spezifität kann als exklusiv angesehen werden, d. h. ein Enzym wirkt nur auf ein bestimmtes Substrat. Absolut spezifische Enzyme katalysieren nur eine Reaktion mit ihrem spezifischen Substrat. Laktase ist zum Beispiel ein Enzym, das spezifisch für den Abbau von Laktose in zwei Zucker-Monosaccharide, Glukose und Galaktose, ist. Ein weiteres Beispiel ist Glucokinase, ein Enzym, das an der Phosphorylierung von Glucose zu Glucose-6-phosphat beteiligt ist. Es ist hauptsächlich in der Leber aktiv und ist das Hauptisozym der Hexokinase. Seine absolute Spezifität bezieht sich darauf, dass Glukose die einzige Hexose ist, die als Substrat in Frage kommt, im Gegensatz zur Hexokinase, die viele Hexosen als Substrat aufnehmen kann.
GruppenspezifitätBearbeiten
Gruppenspezifität liegt vor, wenn ein Enzym nur mit Molekülen reagiert, die bestimmte funktionelle Gruppen aufweisen, wie aromatische Strukturen, Phosphatgruppen und Methylgruppen. Ein Beispiel dafür ist Pepsin, ein Enzym, das bei der Verdauung der mit der Nahrung aufgenommenen Lebensmittel von entscheidender Bedeutung ist. Es hydrolysiert Peptidbindungen zwischen hydrophoben Aminosäuren, wobei es aromatische Seitenketten wie Phenylalanin, Tryptophan und Tyrosin erkennt. Ein weiteres Beispiel ist Hexokinase, ein an der Glykolyse beteiligtes Enzym, das Glukose phosphoryliert, um Glukose-6-Phosphat zu erzeugen. Dieses Enzym weist eine Gruppenspezifität auf, da es mehrere Hexosen (6-Kohlenstoff-Zucker) als Substrat zulässt. Glukose ist aufgrund ihrer Rolle in der Glykolyse eines der wichtigsten Substrate in Stoffwechselwegen, an denen Hexokinase beteiligt ist, aber es ist nicht das einzige Substrat, mit dem Hexokinase eine Reaktion katalysieren kann.
BindungsspezifitätBearbeiten
Bindungsspezifität erkennt im Gegensatz zur Gruppenspezifität bestimmte chemische Bindungstypen. Sie unterscheidet sich von der Gruppenspezifität, da sie nicht auf das Vorhandensein bestimmter funktioneller Gruppen angewiesen ist, um eine bestimmte Reaktion zu katalysieren, sondern auf einen bestimmten Bindungstyp (z. B. eine Peptidbindung).
Stereochemische SpezifitätBearbeiten
Diese Art der Spezifität ist empfindlich gegenüber der optischen Aktivität der Orientierung des Substrats. Stereochemische Moleküle unterscheiden sich in der Art und Weise, wie sie in der Ebene polarisierten Lichts rotieren, oder in der Ausrichtung der Bindungen (siehe alpha-, beta-glykosidische Bindungen). Enzyme, die stereochemisch spezifisch sind, binden Substrate mit diesen besonderen Eigenschaften. Zum Beispiel reagiert Beta-Glykosidase nur mit Beta-Glykosidbindungen, die in Zellulose vorhanden sind, nicht aber in Stärke und Glykogen, die Alpha-Glykosidbindungen enthalten. Dies ist wichtig für die Art und Weise, wie Säugetiere ihre Nahrung verdauen können. So ist beispielsweise das Enzym Amylase im Speichel von Säugetieren vorhanden, das stereospezifisch für Alpha-Bindungen ist, weshalb Säugetiere in der Lage sind, Stärke und Glykogen effizient als Energieformen zu nutzen, nicht aber Zellulose (weil es sich um eine Beta-Bindung handelt).